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1.蛋白质变性不一定沉淀,而沉淀的蛋白质一定是变性的结果2.细胞中部分的谷胱甘肽由人体蛋白质水解形成3.蛋白质变性会导致蛋白质粘度减小,生物活性丧失3.脯氨酸具有折叠的二级结构4.盐析法和有机溶剂法都是根据蛋白质溶解度不同原则进行分离纯化5.测定蛋白质溶液在260nm处光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法6.谷胱甘肽的C-末端羧基是其功能基团。7.超速离心法是一种既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的实验技术。8.蛋白质的四级结构即各亚基间的空间排布。9.由两条多肽链构成的蛋白质主要具有三级结构就存在生物活性。10.双螺旋结构、核小体与染色质均为DNA高级结构11.核酸分子嘌呤、嘧啶上的共轭双键使得核算在280nm处有吸收峰值12.同一种哺乳动物细胞中,在过剩的DNA存在的情况下,所以RNA均能与DNA杂交13.维持DNA双螺旋结构的作用力为氢键和碱基堆积力14.tRNA特异性取决于反密码子15.真核生物多数在5端有polyA尾,3端有“帽结构”16.2,6-二磷酸果糖是磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂17.合成糖原时,葡萄糖基的直接供体是GDPG。18.丙酮酸异生为葡萄糖中,丙酮酸激酶发挥了关键作用19.一分子葡萄糖有氧氧化,共进行6次底物水平磷酸化。20.葡萄糖进行糖酵解净生成的ATP数与有氧氧化净生成的ATP数之比为1:15(胞质内生成的NADH转变为1.5ATP)21.抑制糖原的分解是胰岛素降低血糖途径22.在糖原合成中,-1,6-葡萄糖苷酶催化形成分支。23.在水溶液中,蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。24.在蛋白质和多肽分子中,连接氨基酸残基的共价键除肽键外,还有二硫键。25.酶只能改变化学反应的活化能,而不能改变化学反应的平衡常数。26.Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶的底物无关。27.三羧酸循环的所有中间产物中,只有草酰乙酸可以被该循环中的酶完全降解。28.如果动物长期饥饿,就要动用体内的脂肪,这时分解酮体的速度大于生成酮体的速度。29.原核生物和真核生物的染色体为DNA与组蛋白的复合体。30.原核细胞和真核细胞中许多mRNA都是多顺反子转录产物31.酶的化学本质是蛋白质。32.蛋白质变性的实质就是蛋白质分子中所有的键均被破坏引起天然结构的解体。33.氨基酸溶液的PH大于它的PI时,则氨基酸在电场中向正极移动。34.ATP是磷酸果糖激酶(PFK)的变构抑制剂。35.三羧酸循环可以产生NADHH+和FADH2,但不能直接产生ATP。36.DNA分子中(G+C)含量越高,Tm值越高。
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