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酶催化实例与酶的调节,1. 酶催化反应实例 2.酶的调节,酶催化反应实例,1. 溶菌酶 催化某些细菌细胞壁多糖的水解,从而溶解细胞壁; Mr=14.6 103,由129个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质,含4对-S-S- 为葡糖苷酶,催化水解NAM的C1与NAG的C4之间的糖苷键,1. 溶菌酶,溶菌酶的内部为非极性的,在酶分子表面有一裂缝,其刚好能容纳多糖底物的6个单糖(活性中心) 酸碱催化:Glu35以酸的形式提供质子 底物过渡态的形成:正碳离子中间产物的形成与稳定,2. 丝氨酸蛋白酶,胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶(消化酶)、凝血酶、枯草杆菌蛋白酶、纤溶酶、组织纤溶酶原激活剂等 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶裂解肽键,但专一性不同;胰蛋白酶裂解碱性氨基酸;胰凝乳蛋白酶裂解芳香氨基酸;弹性蛋白酶裂解小的中性氨基酸 活性部位:催化三联体His57、Asp102、Ser195,胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶,胰凝乳蛋白酶,胰凝乳蛋白酶,胰蛋白酶,非极性口袋,酶活性的调节控制,别构调控 概念:别构调节、效应物、正效应物和负效应物 天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase) 终产物CTP反馈抑制ATCase, 底物(同促效应)和ATP(异促效应)则激活 ATCase由催化亚基(有催化活性,不与ATP和CTP结合)和调节亚基(无催化活性,与ATP和CTP结合)构成 ATP和CTP通过改变T态和R态之间的平衡来调节ATCase的活性 3-磷酸甘油醛脱氢酶:负协同效应的别构酶,别构酶的性质*,1. 寡聚酶,由2个或多个亚基组成,在酶分子上除有和底物结合的活性部位,还有和底物以外的物质结合的调节部位 2. 别构酶的反应速度对底物浓度作图不服从米氏方程,不呈直角双曲线,而为S形曲线(正协同)或表现双曲线(负协同) 3. 协同指数Rs(饱和比值),Rs=81: 正常酶 Rs81: 负协同效应 Rs81: 正协同效应,别构酶动力学,K型效应物,V型效应物,酶原激活,前体、酶原 酶原激活 消化酶在胃和胰脏中作为酶原合成,激活后成为蛋白水解酶 血液凝固系统的许多酶以酶原形式被合成 蛋白激素也是以无活性的前体经蛋白酶激活后变成有活性的 胶原也由可溶性前体前胶原激活 发育过程是由酶原激活调控,消化系统蛋白酶原的激活,1. 胰凝乳蛋白酶原的激活(见图) 2.胃蛋白酶原的激活 由胃壁细胞分泌,Mr=38.9 103,由392个氨基酸残基组成,在胃酸作用下从氨基失去44个氨基酸残基-碱性,转变为高度酸性的有活性的胃蛋白酶 3. 胰蛋白酶原的激活(见图),胰凝乳蛋白酶原及胰蛋白酶原的激活过程,胰蛋白酶原的激活,可逆的共价修饰,共价调节酶通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰,使处于活性与非活性的互变状态,从而调节酶活性; 不同类型的可逆共价修饰作用:磷酸化/脱磷酸化;乙酰化/脱乙酰化;腺苷酸化/脱腺苷酸化;尿苷酸化/脱尿苷酸化;ADP-核糖基化;甲基化/脱甲基化;S-S/SH相互转变。 共价修饰调节对调节信号有放大作用,如磷酸化酶激活的级联反应。,例:糖原磷酸化酶的共价修饰,蛋白质的磷酸化,几乎所有的蛋白激酶都以ATP为磷酸基的供体,都需Mg2+,形成ATP-Mg2+复合物 底物被磷酸化的氨基酸残基 Thr, Ser, Tyr, Glu-”P-O”连接 Lys, Arg, His-”P-N”连接,磷酸化酶,同工酶,概念 乳酸脱氢酶(LDH) Mr=140 103,由4个亚基聚合的四聚体,有5个同工酶,含2种蛋白亚基M型(富含碱性氨基酸)和H型(富含酸性氨基酸); LDH5(M4)、 LDH4(M3H)、 LDH3(M2H2)、 LDH2(MH3)、 LDH1(H4) LDH同工酶有组织特异性。,同工酶的生物学功能,作为遗传标志,可用于遗传分析 与个体发育及组织分化有关 分化型同工酶 原始型同工酶 同工酶与代谢调节 同工酶与癌基因的表达,几种氨基酸的同工酶反馈调节,
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