成都中医药大学教学大纲成都中医药大学教学大纲生物化学课程教学大纲一、课程基本情况课程代码011017开课单位基础医学院生物化学教研室中文名称生物化学 课程名称 英文名称Biochemistry授课语言中文 中文英文（英文授课50%） 英文 其他外语学时学分总学时90学分5课程负责人冯雪梅课程群人文素质与素质拓展课程群 学习能力与创新意识课程群基础理论与基本技能课程群 专业知识与专业能力课程群课程类型文化素质课 公共基础课 学科基础课专业基础课 专业课 其它教学策略与方法讲授为主 实验/实践为主 专题讨论为主案例教学为主 自学为主 其它教学目标知识：通过课堂讲授，系统掌握物质结构与功能、物质代谢与调节、遗传 信息传递等生物化学基本理论与基本原理，在未来的学习、工作中具备运 用生物化学的方法和手段，来分析和解决实际问题的能力。技能：通过生物化学实验课，培养学生对待科学研究的正确态度与正确方 法，养成对待科学问题的思考分析与逻辑判断能力。其它：尊重学生，关心差生，明确目的，激发学生学习热情与动机。考核方式及成绩评定标准考试出勤/学习态度 10%课外作业 0%课堂考试 %期末理论考试 60%实践考核 20%先修课程要求、适用学院及专业先修课程：医学生物学、基础化学、人体解剖学、组织胚胎学、生理学适用于：第二临床医学院 五年制临床医学本科使用教材（名称、作者、出版社、版次、出版时间）生物化学与分子生物学 主编 查锡良、药立波 人民卫生出版社 第 8 版 2013 年 3 月参考书目（书名、作者、出版社、出版时间）1.生物化学 （上、下册）主编 王镜岩 高等教育出版社 第 3 版 2002 年 9 月3.生物化学与分子生物学主编 贾弘禔、冯作化 人民卫生出版社 第 2 版 2010 年 8 月2.生物化学 主编 唐炳华 中国中医药出版社 第 3 版 2012 年 7 月4.生物化学习题集主编 唐炳华 中国中医药出版社 第 3 版 2013 年 5 月5.生物化学与分子生物学学习纲要与同步练习 主编 卜友泉 宋方洲 科学出版社 2011年 1 月课程网站及学习资源（教师个人网址请列入）二、课程内容简介（50150 字，双语教学课程须同时提供中英文内容简介）课程性质：生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。课程作用：当今生物化学已成为生命科学领域的前沿学科，生物化学的主要任务是理解存在于生命有机体内的那些无生命的分子（如蛋白质、核酸、糖类和脂类等）是如何通过相互作用而产生出生命现象的，并用统一的化学术语来解释多种多样生命形式后面的统一规律，包括生命的高度复杂性和高度有效性。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，这使得生物化学术语成为了现代生命科学的共同语言，并使得生物化学成为了生命科学相关专业学生最为重要的必修课程之一。课程内容：生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶、维生素等） ；物质代谢及其调节（生物氧化、糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢的整合与调节） ；遗传信息传递（DNA、RNA、蛋白质的生物合成） ；临床生物化学（血液的生物化学、肝胆生化）。三、课程主要教学内容（可列多级标题，如设有实验，还须注明各实验项目）绪论 课时：共 1 学时教学内容及要求掌握：生物化学的含义、主要内容 熟悉：生物化学在医学中的作用和地位 了解：生物化学发展简史一、生物化学的含义、任务和主要内容 二、生物化学的发展简史 三、生物化学在医学中的地位和作用 四、生物化学的学习方法思考题 1.什么是生物化学？医学生物化学的主要任务？ 2.生物化学的主要研究内容是什么？ 3.生物化学与其他医药各学科的关系？第一篇 生物分子结构与功能第一章 蛋白质的结构与功能 课时：共 6 学时教学内容及要求第一节 蛋白质的分子组成 掌握：蛋白质的含氮量、氨基酸的结构、理化性质、肽键 熟悉：氨基酸的分类 了解：重要的生物活性肽一、蛋白质的元素组成 含 N 量占整个分子量 16% 二、氨基酸的结构（标准氨基酸） 除甘氨酸以外，均为 L-氨基酸） 三、氨基酸的分类 按结构分：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、含硫氨基酸等 按酸碱性分：酸性、碱性、中性非极性氨基酸、中性极性氨基酸 四、氨基酸的理化性质 两性电离、等电点、紫外吸收特征 五、肽键和肽：肽键的形成、肽的概念 六、体内某些重要的活性肽第二节 蛋白质的分子结构 掌握：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构、肽单元（肽键平面） 、亚基、超二级结 构与模体、结构域的概念 熟悉：维系蛋白质一、二、三、四级结构的化学键 了解：熟悉蛋白质的分类一、蛋白质的一级结构 一级结构的概念、肽键与肽单元、多肽链的结构（主链骨架、侧链、C 端、N 端、 氨基酸残基） 二、蛋白质的二级结构 二级结构的概念、二级结构的基本形式（-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲） 、 超二级结构与模体、维系二级结构的化学键 三、蛋白质的三级结构 三级结构的概念、结构域、维系三级结构的化学键 四、蛋白质的四级结构 四级结构的概念、亚基、维系四级结构的化学键 五、蛋白质的分类按形状分：球状蛋白、纤维状蛋白按组成分：单纯蛋白、结构蛋白、蛋白质辅基第三节 蛋白质结构与功能的关系熟悉：一级结构与空间结构的关系、一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系 了解：一级结构与生物进化、蛋白质构象病一、一级结构是高级结构与功能的基础 一级结构是空间构象的基础、一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能、 氨基酸序列提供重要生物进化信息、氨基酸序列改变可引起疾病 二、蛋白质功能依赖特定空间结构 血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似、血红蛋白亚基构象变化影响亚基与氧的亲和力、 蛋白质构象改变可引起疾病第四节 蛋白质的理化性质 掌握：两性电离与等电点、胶体性质、变性与复性、紫外吸收特征 熟悉：呈色反应一、蛋白质具有两性电离性质 两性电离、等电点 二、蛋白质具有胶体性质 蛋白质溶液是胶体溶液、使蛋白质胶体溶液稳定的两个因素 三、蛋白质变性与复性 蛋白质变性、凝固、复性的概念，变性蛋白质理化性质的变化 四、蛋白质紫外吸收特征 蛋白质的特征性紫外吸收峰及产生原因、应用 五、蛋白质的呈色反应 茚三酮反应、双缩脲反应等第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析 掌握：蛋白质沉淀 熟悉：透析、超滤、电泳、离心与沉降 了解：层析、氨基酸序列分子、蛋白质空间结构分析一、透析与超滤法去除小分子化合物二、蛋白质沉淀盐析法、有机溶剂（乙醇、丙酮） 、生物碱试剂及一些酸类、免疫法沉淀蛋白质三、电泳法根据蛋白所带电荷、分子大小、形状等分离不同蛋白质四、层析法凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等五、离心与沉降沉降系数与蛋白质分子量六、氨基酸序列分析七、蛋白质空间结构分析思考题1.氨基酸的结构特点 2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？ 3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？ 4.试比较蛋白质与多肽的区别。 5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？ 6.维持蛋白质结构的作用力有哪些？ 7.蛋白质的紫外吸收有何特点？ 8.什么是蛋白质的变性与复性？ 9.简述蛋白质的两性电离和等电点？ 10.简述引起蛋白质变性的因素第二章 核酸的结构与功能 课时：共 5 学时教学内容与要求第一节 核酸的化学组成及一级结构 掌握：核苷酸的组成与结构、核酸的一级结构、3,5-磷酸二酯键、核苷酸链的结构 熟悉：寡核苷酸链的书写方法一、核苷酸的结构碱基、核苷、脱氧核苷、核苷酸的种类、核苷酸的结构 二、DNA 的一级结构3,5-磷酸二酯键、核苷酸链的结构 三、RNA 的一级结构 四、寡核苷酸链的书写方法第二节 DNA 的空间结构与功能 掌握：DNA 二级结构概念、双螺旋结构要点 熟悉：DNA 双螺旋结构的多样性、超螺旋结构、核小体；DNA 的功能 了解：DNA 多链结构、染色体的高级包装一、DNA 的二级结构DNA 的双螺旋结构模型与要点、DNA 双螺旋结构的多样性、DNA 的多链结构二、DNA 的高级结构DNA 的超螺旋结构（正超螺旋与负超螺旋） 、真核生物核小体结构、真核生物染色质 （染色体）的高级包装（螺线管纤维、超螺线管纤维） 。三、DNA 的功能第三节 RNA 的结构与功能 掌握：mRNA 的结构与功能、tRNA 的结构与功能 熟悉：rRNA 与核糖体的结构与功能 了解：其他非编码 RNA、原核与真核细胞基因表达的时空差异一、mRNA 的结构与功能5-端与 3-端的结构、mRNA 的编码区与非编码区、开放读框。蛋白质生物合成的模 板。二、tRNA 的结构与功能tRNA 的一级结构特点、二级结构（三叶草型：氨基酸臂、反密码子环与反密码子） 、 倒 L 型。转运氨基酸、辨认 mRNA 密码子。三、rRNA原核与真核生物 rRNA 种类、核糖体组成与功能四、其他非编码 RNA五、原核与真核细胞基因表达的时空差异第四节 核酸的理化性质 掌握：核酸紫外吸收特征、DNA 变性、解链温度 Tm 、DNA 的复性与退火 熟悉：增色效应与减色效应 了解：核酸分子杂交一、核酸的紫外吸收特征核酸的紫外吸收峰、双链 DNA、单链 DNA 与 RNA 的紫外吸收值二、DNA 的变性与复性DNA 变性与解链温度（融解温度，Tm） 、增色效应与减色效应、复性与退火三、核酸的分子杂交第五节 核酸酶 了解：核酸酶的分类核酸酶的分类：DNA 酶、RNA 酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶思考题 1.简述核酸一级结构特点。 2.简述DNA双螺旋结构的基本内容； 3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的螺旋结构； 4.RNA的种类及其生物学作用。 5.简述tRNA二级结构的基本特点。 6.mRNA的结构特点。 7.核酸的变性与复性。 8.简述DNA的解链温度。第三章 酶 课时：共 6 学时教学内容与要求第一节 酶的分子结构与功能 掌握：酶的分子组成（单纯酶、结合酶、辅助因子、辅酶、辅基） 、酶蛋白与辅助因子的关系与功能、活性中心与必需基团的概念、同工酶的概念 熟悉：乳酸脱氢酶、肌酸激酶在临床上的应用一、酶的分子组成酶根据组成的分类、结合酶的组成、辅助因子、辅酶、辅基的概念、酶蛋白与辅助 因子的关系与功能二、活性中心活性中心与必需基团的概念三、同工酶同工酶的概念、L-乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布特点及应用、肌酸激酶同工酶的 种类、分布及应用第二节 酶的工作原理 掌握：酶促反应特点、活化能 熟悉：诱导契合学说 了解：邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化一、酶促反应特点 高效性、特异性（专一性） 、可调节性、不稳定性二、酶的高效性机制活化能、酶与底物形成中间产物（诱导契合学说、邻近效应与定向排列、表面效应） 、 多元催化。第三节 酶促反应动力学 掌握：底物浓度、抑制剂对酶促反应速率的影响 熟悉：酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速率的影响一、底物浓度对酶促反应速率的影响米氏方程式与米氏常数、Km 与 Vmax 的含义与意义、酶的转换数、Km 与 Vmax 的 求法二、酶浓度对酶促反应速率的影响三、温度对酶促反应速率的影响最适温度、低温与高温使酶促反应速率降低的机制四、pH 对酶促反应速率的影响最适 pH五、抑制剂对酶促反应速率的影响不可逆性抑制剂与抑制作用：丝氨酸酶抑制剂、巯基酶抑制剂 可逆性抑制剂与抑制作用：竞争性抑制剂与抑制作用、非竞争性抑制剂与抑制作用、 反竞争性抑制剂与抑制作用；三种可逆性抑制作用的比较六、激活剂对酶促反应速率的影响第四节 酶的调节 掌握：酶