第一章 蛋 白 质第一节 蛋白质通论蛋白质存在于所有的 生物细胞中，是构成 生物体最基本的结构 物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的 物质基础，它参与了 几乎所有的生命活动 过程。一、蛋白质的功能多样性1.催化功能 2.结构功能 3.运输功能 4.贮存功能 5.运动功能 6.防御功能 7.调节功能 8.信息传递功能 9.遗传调控功能 10.其它功能 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。二、蛋白质的分类（一）按分子组成特点分类： 单纯蛋白质结合蛋白质 （二）按分子形状分类： 球状蛋白质纤维状蛋白质 （三）按生物学功能分类：活性蛋白质非活性蛋白质 （四）按溶解度分类： 可溶性蛋白质醇溶性蛋白质不溶性蛋白质二、蛋白质的分类 （一）按分子形状分类1.球状蛋白 球形，多溶于水， 多具有活性，长度 与直径之比一般小 于10。如酶、转运蛋白、 蛋白激素、抗体等 。 2.纤维状蛋白细长，分子量大，多 是结构蛋白。如胶原蛋白，弹性蛋 白，角蛋白等。 二、蛋白质的分类 （二）按分子组成分类1.简单蛋白 由氨基酸组成 7类： 清蛋白 球蛋白 组蛋白 精蛋白 谷蛋白 醇溶蛋白和硬蛋白。2.结合蛋白 由蛋白质和非蛋白成分组 成，后者称为辅基。 7类： 核蛋白 脂蛋白 糖蛋白 磷蛋白 血红素蛋白 黄素蛋白和金属蛋白。三、蛋白质的元素组成与分子量 元素组成： 、 含量 ： 克 6.25克 蛋白质每克样品中含N克数6.25100=100克样品中蛋白质的含量（克%）四、蛋白质的水解 1、酸水解蛋白质 氨基酸混合物 6 mol/LHCl或 4 mol/L的H2SO4105 20小时 四、蛋白质的水解2、碱水解蛋白质 氨基酸混合物 5 mol/L NaOH煮沸10h-20h四、蛋白质的水解3、酶水解蛋白质 肽段 蛋白酶（proteinase）第二节 氨基酸一、氨基酸的结构与分类 （一）基本氨基酸 （二）不常见的蛋白质氨基酸 （三）氨基酸的生物学功能 二、氨基酸的性质 （一）物理性质（二）化学性质 一、氨基酸的结构与分类（一）基本氨基酸 组成蛋白质的氨基酸，20种。 （二）稀有氨基酸 是多肽合成后由基本氨基酸经酶促修饰而来。 （三）氨基酸的生物学功能（一）基本氨基酸1、种氨基酸的化学名称及结构通式： 2、构型： 从蛋白质水解得到的氨基酸属L 氨基酸COOH H2 N CHR代表氨基酸的侧链（基团）。不同的氨基酸，基团不同。氨基酸的分类根据氨基酸的侧链R基团的化学结构分类： 脂肪族氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、 蛋、半胱、丝、苏、谷、谷酰、天、天酰、赖、精 芳香族氨基酸：苯丙、酪、色 杂环氨基酸： 组、脯 杂环亚氨基酸：脯氨基酸 基团 基团上有功能基团丝Ser 羟基半胱Cysh 巯基天酰Asn 酰胺基谷酰Gln 天冬Asp 羧基谷Glu 赖Lys 2 氨基精Arg 胍基组His 咪唑基极性氨基酸： 极性不带电荷：甘、丝、苏、天酰、 谷酰、酪、半胱 极性带负电荷：天、谷 极性带正电荷：组、赖、精 非极性氨基酸：丙、缬、亮、异亮、 苯丙、蛋、脯、色根据氨基酸的侧链R基团的极性分类：必需氨基酸：机体维持正常代谢、生长所必需， 而自身不能合成，需从外界获取的氨 基酸。如：Phe、Trp、Lys、Met、Leu 、I1e、Thr、Val、His、Arg。 非必需氨基酸：体内能合成的氨基酸。12种（二）不常见蛋白质氨基酸r-氨基丁酸（GABA）谷氨酸脱羧酶 谷氨酸 r-氨基丁酸2r-氨基丁酸的功能:它是一种抑制性神经递质，对中枢神经 原有普遍抑制作用，对突触前、突触后也有一定抑 制作用。（三）氨基酸的生物学功能1、合成蛋白质，以满足机体生长发 育和组织的更新修复等需要。2、转变成具有重要生理功能的含氮 化合物（如核苷酸、尼克酰胺、儿茶酚 胺类激素、甲状腺素等）。3、转变成糖类或脂肪。4、氧化供能。二、氨基酸的重要理化性质（一）物理性质 （二）化学性质氨基酸的构型、旋光性和光吸收1、氨基酸的构型与旋光性Gly一种构型,无旋光性 Thr和Ile有四种光学异构体。 其余17种氨基酸有两种光学异构体：L型、D型 。构成蛋白质的氨基酸均属L-型（L-苏氨酸）。 （一）物理性质氨基酸的旋光性（符号和大小）取决于 它的R基的性质，并与溶液的PH值有关。 外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物。L-苏氨酸和D-苏氨酸组成消旋物。内消旋物：分子内消旋 胱氨酸有三种立体异构体：L-胱氨酸、D-胱氨酸、内 消旋胱氨酸。 L-胱氨酸和D-胱氨酸是外消旋物 2、氨基酸的光吸收性构成蛋白质的20种氨基酸 在可见光区都没有光吸收 ，但在远紫外区(220nm) 均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只 有酪氨酸、苯丙氨酸和色 氨酸有吸收光的能力。酪氨酸的max275nm， 275=1.4x103;苯丙氨酸的max257nm， 257=2.0x102;色氨酸的max280nm， 280=5.6x103; 与苯异硫氰酸酯(PITC )的反应COOH | + H2N-CH|R在弱碱中-NH-C-NH-CH-COOH苯氨基硫甲酰氨基酸 (PTC-氨基酸)S|RH+环化-N=C=S苯异硫氰酸酯 (PITC )-NOCCH-RC NHS苯乙内酰硫脲氨基酸 (PTH-氨基酸) 无色Edman反应（二）化学性质 与2,4-二硝基氟苯反应COOH | + H2N-CH|R在弱碱中O2N- | NO2-F2,4-二硝基氟苯 (DNFB或FDNB)O2N- | NO2-2,4-二硝基苯-氨基酸 (DNP-氨基酸) 黄色COOH |NH-CH|R+HFSanger 反应 Sanger 反应 2.4一二硝基氟苯（DNFB） DNP-氨基酸，黄色，层析法鉴定，被Sanger用来测定多肽 的NH2末端氨基酸 与茚三酮的反应RCHCOOHNH2氨基酸O OOHOH2+沸腾蓝紫色化合物成肽反应R1 R2 H2NCHCOOH H2NCHCOOHR1 R2 H2NCHCOHN CH COOH肽键二肽- H2O两性解离和等电点氨基酸的兼性离子形式氨基酸在晶体和水溶液中主要以兼性离子 形式存在。 晶体熔点高离子晶格，不是分子晶格。 不溶于非极性溶剂极性分子 介电常数高水溶液中的氨基酸是极性分子。氨基酸的等电点当溶液为某一pH值时，氨基酸分子 中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净 电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点 （pI）。在等电点时，氨基酸既不向正 极也不向负极移动，即氨基酸处于两性 离子状态。不同的氨基酸，其等电点（pI）不同。氨基酸的等电点侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1 和pK2的算术平均值：pI = (pK1 + pK2 )/2 对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两 性离子两边的pK值的算术平均值。酸性氨基酸：pI = (pK1 + pK2 )/2 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pK3 )/2 对于丙氨酸等一氨基一羧基的中性型氨基酸来说,由于羧 基电离度略大于氨基电离度,所以溶于水时,其负离子数 将多于正离子数,因而在纯水中显微酸性.CH2SCH2SHHCHNH2CHNH2COOHCOOHCH2CH2CHNH2CHNH2COOHCOOHHHS S+ +CH2CH2S SCHNH2CHNH2COOHCOOHCH2CH2CHNH2CHNH2COOHCOOHS S+ +-2H-2H+2H+2H形成二硫键形成二硫键第三节 肽一、肽键及肽链 二、肽的命名及结构 三、天然存在的活性寡肽蛋白质的基本结构单位是氨基酸，由 20 种氨基酸组成了各种各样的蛋白质。研究证明，蛋白质是由许多氨基酸按 照一定的排列顺序通过肽键连接起来的 生物大分子。一、肽键及肽链肽键（peptide bond）是蛋白质分 子中氨基酸之间的主要连接方式，它是 由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸 的-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。R1 R2 H2NCHCOOH H2NCHCOOHR1 R2 H2NCHCOHN CH COOH肽键二肽 - H2O一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基 之间失去一分子水相互连接而成的化合物称为肽 （peptide），由2 个氨基酸缩合形成的肽叫二 肽（dipeptide），由3 个氨基酸缩合形成的肽 叫三肽（tripeptide），少于10 个氨基酸的肽 称为寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸 形成的肽叫多肽（polypeptide）。二、肽的命名及结构肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已 经不是原来完整的分子，因此称为氨基 酸残基（amino acidresidues）。肽的 命名是从肽链的N-末端开始，按照氨基 酸残基的顺序而逐一命名。氨基酸残基 用酰来称呼，称为某氨基酰某氨基酰某 氨基酸。例如，由丝氨酸、甘氨酸、酪氨酸、丙 氨酸和亮氨酸组成的五肽就命名为丝氨 酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。甘丙丝缬亮蛋赖赖精谷Gly-Ala-Ser-Val-Leu-Met-Lys-Lys-Arg -GluG-A-S-V-L-M-K-K-R-E在书写时，含自由氨基的一端总是写在左 边，含自由羧基的一端总是写在右边。多肽链 R1 R2 R3 H2NCHCOHN CH COHNCHCOOH 多肽链中单位氨基酸残基；多肽链有两端：氨基末端（端）羧基末端（端）多肽链的主链：侧链：各基团谷胱甘肽的结构：SH CH2 H2N-CH-CH2-CH2-CO-HN-CH-CO-HN-CH2-COOHCOOH-2H2 G-SH G-S-S-G