名词解释前33题重点一，名词解释：1. 生物化学：分子水平阐明生命有机体化学本质的学科。又称生命的化学2. 等电点：在某一pH值的溶液中，若氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，氨基酸带有数量相等的正负两种电荷，即静电荷等于零，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点。3. 遗传密码：mRNA分子上从53方向，相邻3个核苷酸为一组，代表多肽链上的某一个氨基酸或蛋白质合成的终止信号，这些三联体的统称。4. 电泳：在直流电场中，带电颗粒向着与所带电荷相反的电极方向移动的现象。5. 酶：是由生物活细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。6. 辅酶：是指以非共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。（结合疏松）。7. 多酶复合体：是由几个功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，相对分子质量一般在几百万以上，其作用是保证反应速度和反应方向。8. 呼吸链：是指排列在线粒体内膜上一个由多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统。在生物氧化过程中底物脱下的氢通过一系列递氢体和电子传递体的顺次传递，最终与氧结合生成水，并释放能量，在这个过程中消耗了氧，所以称呼吸链。9. 启动子：RNA聚合酶的识别结合的一段DNA序列 位于结构基因的上游 一般含有十个左右的保守核苷酸10. 逆转录：以MRNA为模板 在你转录酶的催化作用下 按照碱基互补配对原则合成CDAN的过程11. 操纵子：原核生物基因表达调控的功能单位 有调节基因 启动子 操纵基因和一个或多个功能相关的结构基因组成12. 密码子：MRN上从五撇而到三撇而方向 相邻三个核苷酸为一组 代表多肽链上某一个氨基酸或蛋白质的起始或终止信号 这些三联体统称为遗传密码 单个的三联体称为密码子13. 生物膜:是指细胞的所以膜结构，包括细胞内膜和质膜。14. 底物磷酸化：底物在脱氢、脱水或原子重排等反应过程中形成高能键，高能键断裂释放的能量可促使ATP的生成，这种生成ATP的方式被称为底物磷酸化。15. 核酸的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子中的碱基堆积力和氢键被破坏，空间结构受到影响，并引起DNA分子理化性质和生物学功能的改变。16. 核酸的复性：在适当的条件下，变性的DNA中的两条分开的单链能够重新配对、缔合形成双螺旋结构，并恢复其生物学活性，这个过程称为核酸的复性。17. 变构效应：寡聚蛋白与配基结合后，蛋白质的构象发生改变，并进一步引起蛋白质功能的变化，这种作用称为变构效应，也称别构效应。18. 蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，维持天然蛋白质分子特定空间构象的化学键被破坏，使天然蛋白质分子从原来紧密有序的折叠构象编程了松散无序的伸展构象，并导致蛋白质生物学功能的丧失和某些物理及化学性质的改变。该现象为变性。19. 蛋白质复性：蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，当除去变性因素后，可重新恢复原来的天然构象，并恢复全部的生物活性。该现象为复性。20. 辅基：是指以非共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤等方法出去。（结合紧密）。21. 酶的活性中心：指酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用有关的部位，也称活性部位。22. 变构酶：是一类重要的调节酶，其分子中除了含有结合部位和催化部位外，还有调节部位，调节部位可与调节物结合，改变酶分子的构象，并引起酶催化活性的改变。23. 共价修饰酶：有些酶分子上的某些氨基酸残基能够与某些基团发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的改变，这种调节叫作共价修饰调节。这一类酶叫共价修饰酶。24. 同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。25. 氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链逐步传递，最后交给激活的氧生成水，同时释放能量并促使ATP生成，此过程中的氧化作用与磷酸化作用偶联进行。这种生成ATP的方式称为氧化磷酸化。26. 底物磷酸化：底物在脱氢、脱水或原子重排等反应过程中形成高能建，高能键断裂释放的能量并促使ATP的生成，此过程中的氧化作用与磷酸化作用偶联进行，这种生成ATP的方式称为氧化磷酸化27. 前导链（先导链）：一条新链的延伸方向与复制叉的前进方向相同，可以连续合成28. 后随链：另一条新链的延伸方向与复制叉的前进方向相反，可以连续合成29. 冈崎片段：后随链不能被连续合成，只能先不连续的生成一些片段30. 诱导契合学说：酶表面并没有一种与底物的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成的互补形状。 31. 生物氧化：是指糖、脂肪和蛋白质等营养物质在生物体内氧化分解产生CO2和H2O同时释放能量的过程。32. 转录：是指以DNA为模板，在RNA聚合酶的催化下按照碱基配对的原则合成RNA的过程。33. 聚合酶链式反应（PCR扩增法）：是一种在体外利用酶促反应获得特异性序列的基因组DNA或CDNA的专门技术，是获取目的基因片段最常用的方法。34. 生物大分子：是分子量比较大的有机物，主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂肪。35. 核小体：蛋白质和DNA组成染色质的结构单位。36. Tm：通常把核酸加热变性过程中紫外光吸收值达到最大值的百分之50时的温度称为核酸解链温度，又称熔点，融点或熔融温度。37. DNA的一级结构：指DNA分子中各脱氧核糖核苷酸之间的连接方式和排列顺序。38. DNA的二级结构：指构成DNA的多聚脱氧核糖核苷酸之间通过链间氢键卷曲而成的构象，其结构形式是右手双螺旋模型。39. 增色效应：DNA变性时，双键发生解离，共轭双键更充分暴露，在260nm处对紫外光的吸收增加，这种现象称为增色效应。可用于判断天然DNA是否发生变性。40. 减色效应：变性的核酸在复性时，其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变性时的水平。41. 退火：DNA分子加热变性后，双螺旋的两条链分开；如果将DNA溶液缓慢冷却至适当的温度，两条链可以重新组合成双链，这种缓慢降温的过程叫退火。42. 淬火：DNA分子加热变性后，双螺旋的两条链分开；如果将DNA溶液迅速冷却，两条链继续保持分开状态，难以完成复性，这种迅速降温的过程叫淬火。43. 核酸探针：是指用放射性同位素或其它标记物标记的核酸片段。44. DNA双螺旋结构的多样性：除了最常见的B-型DNA，还有A-型、Z-型。45. 迁移率：指带电颗粒在单位电场强度下的移动速率，即U=v/E.46. 稀有蛋白质氨基酸：没有遗传密码，都是常见蛋白质氨基酸参入多肽链后经酶促修饰而形成的。47. 肽平面：多肽链或蛋白质分子中，组成肽链的C、O、N、H四个原子与两个相邻的-C原子共处一个平面。48. GSH：还原型谷胱甘肽，是存在于动、植物细胞中一种重要的三肽，它是由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的。49. 蛋白质的一级结构：多肽链的排列顺序。50. 蛋白质的二级结构：蛋白质多肽链的主链依靠氢键形成的局部空间结构。51. 蛋白质的超二级结构：指在蛋白质中，某些相邻的二级结构单元，常常相互靠近、彼此作用，在局部形成规则的二级结构聚合体。52. 蛋白质的三级结构：单条肽链的蛋白质分子上所有原子的空间排布。53. 蛋白质的四级结构：对于多条肽链的蛋白质分子，每一条肽链都具有独立的完整的三级结构。三级结构之间形成的聚合体叫作四级结构。54. 蛋白质原：体内的某些蛋白质分子初合成时，常带有抑制态。称为蛋白质原。55. 可逆沉淀：在温和条件下，通过改变溶液的PH使蛋白质从胶体中沉淀分离，蛋白质的结构和性质没有发生变化。56. 不可逆沉淀：在强烈沉淀条件下，破坏了蛋白质胶体的稳定性，而且破坏了蛋白质的结构和性质。57. 蛋白质的结构域：是指对于较大的球状蛋白分子，它的一条长的多肽链往往在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠，形成若干个空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密实体。58. 分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构的变异，进而导致蛋白质生物功能的下降或丧失，并引起疾病，这类疾病统称为分子病。59. 核酶：具有催化活性的RNA分子，又称酶RNA，其主要特点是底物单一，催化效率低。60. 酶原：有些酶在细胞内最初合成或分泌时，无催化活性，需经适当的改变才能变成有活性的酶，这类酶的无活性前体称为酶原。61. 酶的必须基团：与酶活性密切相关的基团。62. 酶活力单位（IU）：一个单位是指在25度，最适底物浓度、最适缓冲液的离子强度以及最适PH等条件下，每分钟催化减少1umol/L底物，或生成1umol/L产物所需的酶量。63. 第二信使：由细胞外信号分子作用于细胞膜而产生的细胞内信号分子叫第二信使。64. 糖异生：是指以非糖有机物作为前体合成葡萄糖的过程，这是体内一种重要的单糖合成途径。65. CM：乳糜微粒，运输外源性甘油三脂。66. VLDL：极低密度脂蛋白，将肝合成的内源性甘油三酯、磷酸、胆固醇由肝内运输到肝外去贮存和利用。67. LDL：低密度脂蛋白，把肝内合成的内源性胆固醇运到肝外组织去分解利用。68. HDL：高密度脂蛋白，从肝外组织将胆固醇转运到肝内进行代谢。69. 寡聚酶：由几个甚至几十个亚基组成，相对分子质量在35000至几百万，如乳酸脱氢酶，丙酮酸激酶，醛缩酶，这类酶多属于调节酶类。56.氮平衡：摄入的食物中的含氮量与排泄物的含氮量之间的平衡关系 分为蛋的正平衡负平衡和总平衡57.转氨基作用：在转氨酶催化下，一种氨基酸的阿尔法氨基转移到另一种阿尔法酮酸上 结果原来的氨基酸转变为相应的阿尔法酮酸而原来的阿尔法酮酸则形成相应的氨基酸，此过程称为氨基酸的转氨基作用58联合脱氨基作用：转氨基作用和L谷氨酸氧化脱氨基作用或票林核苷酸循环偶联进行的脱氨基过程 是体内的脱氨基方式 62.操纵基因：位于启动子和结构基因之间的特异性DNA序列 是活性型阻遏蛋白的结合位点由他来开启和关闭相应结构基因的转录63.调节基因：位于操纵子上游 编码阻遏蛋白 来控制操纵基因开与关的特异性序列64.结构基因：位于操纵子下游 转录MRNA的模板65.切除修复：使细胞内最重要的修复机制 包括去除损伤的DNA 填补空隙和片段连接等反应步骤 核苷酸切除修复 氨基酸 切除修复 和DNA错配修复66.移码突变：由于缺失或插入一个核苷酸 导致突变点以后 所有密码子发生改变 这种。 68.同义密码子：除色氨酸和甲硫氨酸外 其余氨基酸均有两个或两个以上三联体为其编码 这种编码同一氨基酸的不同密码子称为同义密码子69.反义RNA：在TRNA的反密码子环中的三个核苷酸 与MRNA的密码子反向互不配对70.反馈调控：某一代谢途径的终产物可以反过来影响该途径中起始反应酶的活性 从而影响整个代谢途径的速度 这种调节称为71.反馈抑制：在反馈调控中凡是使起始反应酶活性降低 从而使整个代谢速度降低 称为反馈抑制。72.稀有蛋白质氨基酸：在某些蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，他们没有遗传密码，都是常见蛋白质氨基酸参与多肽链后经酶促修饰而形成的，称为稀有氨基酸，也称修饰氨基酸。73，主动运输：物质由浓度低的一侧向浓度高的一侧跨膜运输，如果物质逆浓度梯度或电化学梯度跨膜运输也属于主动运输。74. G-蛋白：是鸟苷酸结合蛋白的简称，有兴奋型（Gs和Go）和抑制型（Gi）两种，可分别引起和肾上腺素能受体，Ach受体，多数肽类激素，5-羟色胺受体，嗅觉受体和视紫红质受体。75. 磷酸戊糖途径：指在胞液中无氧条件下葡萄糖分解生成乳酸产生ATP的过程，又称糖的无氧分解或EMP途径76. 中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程，即完成DNA的复制过程。77