word第五章 蛋白质学习目标1.掌握蛋白质的化学组成与结构。2.了解维持蛋白质结构的主要作用力。3.理解蛋白质变性的原因以与在烹饪中的应用。4.掌握食品蛋白质的两性性质、吸水性和持水性、溶胀、粘结性、发泡性和稳泡性以与在烹饪中的应用。5.了解食品中蛋白质在储存和烹饪加工中的变化和控制。第一节 蛋白质概述几乎没有一种生命活动能离开蛋白质，没有蛋白质就没有生命。 常见烹饪原料的蛋白质含量原 料蛋白质含量原 料蛋白质含量原 料蛋白质含量猪肉猪肝牛肉带鱼对虾鸡蛋牛奶豆腐豆浆黄豆四季豆胡萝卜马铃薯菜花花生仁单位：(质量分数)一、蛋白质的化学组成一蛋白质的元素组成 C H O N 5055 67 1924 1519 有些还含有S、P、 Cu、 Fe、 Zn等元素粗蛋白质=N二蛋白质结构的根本单位氨基酸是蛋白质结构的根本单位R代表氨基酸的侧链基团，各种氨基酸的区别就在于侧链R基的不同。2. 氨基酸的性质1溶解性无色结晶体含极性基团：氨基NH2和羧基COOH，溶于水，不溶或微溶于有机溶剂。 运用：富含蛋白质氨基酸的原料制鲜汤。2熔点氨基酸属于高熔点化合物，其熔点可高达200300。氨基酸在尚未达到或接近熔点时，会发生分解或其他反响而遭破坏。在烹饪加工中，应注意加工温度和处理时间。举例:谷氨酸钠受热分解谷氨酸钠(味精)受热分解焦谷氨酸钠无味。所以在烹调过程中，要注意味精参加时间，应在菜烧好后出锅前参加，这样可以防止味精被破坏。3味觉大多数氨基酸与其衍生物都具有呈味的功能 。氨基酸的味觉与其立体构型有关。D-型氨基酸多数带有甜味，而L-型氨基酸依其侧链R基不同而有甜、苦、鲜、酸四种不同的味感。4两性电离氨基酸是两性离子酸性溶液中的AA 水溶液中的AA 碱性溶液中的AA5脱羧和脱氨氨基酸属于典型的多官能团化合物 ，分子中有氨基NH2、羧基COOH、支链基团R和氢原子H 。氨基酸的反响是指它的氨基和羧基以与侧链上的官能团所参与的那些反响。在食品中常见的是脱羧反响与脱氨反响。脱羧反响氨基酸 胺类食品原料在保藏时，氨基酸在细菌分泌的脱羧酶作用下发生分解，生成胺类而使原料带有浓郁的臭味，其中绝大局部是生成了腐胺和尸胺。是蛋白类原料质量下降的重要指标 。组氨酸在脱羧酶的作用下能生成组胺，导致人体食物中毒或者死亡 。黄鳝、甲鱼、螃蟹、金枪鱼这些原料在自然状态下一经死亡最好就不要食用，以防组胺中毒。脱氨反响氨基酸在氧化酶的作用下容易脱去氨基NH2，放出氨气，使食品原料具有一种刺激性味道 。氨基酸 羧酸 氨气6羰氨反响羰氨反响-氨基酸中的氨基与复原糖中的羰基在一定的条件下发生缩合反响，脱去一分子的水，同时伴有产香、产色和质感的一些变化。这个反响是食品中的重要呈色、呈香反响。这个反响也会造成氨基酸尤其是必需氨基酸赖氨酸的破坏与不期望的色泽和气味。7螯合作用氨基酸中的NH2、COOH、SH在一定的条件下容易与一些金属离子如Ca2+、Fe2+、Zn2+、Cu2+等发生螯合反响生成可溶性氨基酸金属离子螯合物 。如半胱氨酸易与铁螯合、苏氨酸易与钙螯合、谷氨酸易与铜螯合，这些螯合物可以随同氨基酸一起被小肠吸收 。提高了人体对某些金属离子如钙、铁、锌的消化吸收。合理搭配，荤素搭配二、蛋白质的分子结构一蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构，即蛋白质的根本结构，是指蛋白质中各种氨基酸按一定顺序排列构成的蛋白质肽链骨架。-H2ONH2CHR1COHONH2CHR2COHO+NH2CHCR1OCOHONHCHR2肽键氨基酸通过肽键(-CO-NH-)相连而形成的化合物称为肽。一般由十个以下的氨基酸缩合成的肽统称为寡肽，由十个以上氨基酸形成的肽被称为多肽或多肽链。维持蛋白质一级结构的作用力是肽键和二硫键化学键属强相互作用，所以蛋白质的一级结构非常稳定，不易被破坏。 二硫键的形成:两个半胱氨酸中的-SH脱氢SH + HS SS作用:稳定蛋白质结构 与生物活性有关(二) 空间结构1.二级结构 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子在各局部空间的排列分布状况，而不涉与各R侧链的空间排布。已测定的蛋白质中二级结构的主要形式包括-螺旋、-折叠等。2. 三级结构蛋白质的多肽链在各种二级结构的根底上再进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构。蛋白质三级结构的稳定主要有：氢键、疏水键、盐键以与X德华力等。三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。3. 四级结构由两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成一定空间结构的聚合体，称为蛋白质的四级结构。 亚基：其中的每一条多肽链称为亚基。亚基单独存在无生物活性只有聚合成四级结构才具有完整的生物活性。举例：血红蛋白的四级结构 三、蛋白质的分类一按蛋白质分子形状分： 1、纤维状蛋白质：分子轴比长轴/短轴大于10的规如此线形结构，空间结构以二级结构为主，水溶性差。分布于动物支架和外保护组织，如：胶原蛋白、 角蛋白。 a-角蛋白：三条a-螺旋肽链间以二硫键交联 原纤维 大纤维a-角蛋白 加热 B-角蛋白 2、球蛋白：疏水性基团位于分子内，亲水性基团位于分子外表的球状具三级以上结构蛋白质，易溶于水。如各种肌肉蛋白。二按照蛋白质的组成与溶解性分： 1、单纯蛋白：水解只产生氨基酸。按溶解性又可分： 1清蛋白：溶于水与稀的酸、碱、盐溶液，遇饱和硫酸氨沉淀盐析现象与热凝固现象。如：各类清蛋白。 2球蛋白：只溶于稀的酸、碱、盐溶液，遇半饱和硫酸氨沉淀。 动物性球蛋白遇热凝固，植物性球蛋白遇热不凝固。 3谷蛋白：仅溶于稀的酸、碱溶液。存在于谷物种子中。 4醇溶谷蛋白：仅溶于5080%的乙醇溶液，加热不凝固。存在于谷物的种子中。麦谷蛋白、麦醇溶谷蛋白是面筋的主要成分，高、低筋面粉区别即在于此两种蛋白含量上下。小麦粉含清白蛋白、球蛋白、麦谷蛋白、麦醇溶谷蛋白。 从小麦粉提取蛋白质就是别离面筋，过程如下： 小麦粉+水 面团 盐水中揉洗 淀粉、白蛋白、球蛋白进入盐溶液剩下是 麦谷蛋白、麦醇溶谷蛋白以分子间与分子内部二硫键交联成网络状不溶于水的面筋结构。 面粉中加复原剂，如此降低面团中面筋生成量而变软可塑性增大，加氧 化剂，如此增加面团中面筋生成量而变硬弹性增大。 面筋中麦谷蛋白、麦醇溶谷蛋白含带电氨基酸极少，大量含非极性氨基酸，因此不溶于水。 5硬蛋白：不溶于水、盐、稀的酸、碱，为不溶蛋白。分布于动物结缔组织，如： 胶原蛋白肉皮、弹性蛋白蹄筋。 2、结合蛋白：由氨基酸和非氨基酸物质构成。与烹饪有关的结合蛋白有磷蛋白酪蛋白、 色蛋白肌红蛋白、叶绿蛋白。第二节 蛋白质的理化性质与其在烹饪中的应用 一、蛋白质的变性一概念当蛋白质受到热或受到其它物理与化学作用时，其特有的空间结构会发生变化，使其性质也随之发生改变，如溶解度降低，对酶水解的敏感度提高，失去生理活性等，这种现象称为变性作用。不包括一级结构上肽键的断裂一蛋白质变性的物理因素1、蛋白质的热变性40500C以上 1机理：加热至40500C以上维系蛋白质空间结构的次级键断裂。 2热变性程度与温度与加热时间成正比文火慢煮、急火快炒 3蛋白质热变性的意义：a、适度加热：杀菌；提高消化吸收率；破坏蛋白质毒素、抗营养因子与导致原料劣变的氧化、水解酶；使食物产生特殊的风味和色泽；改善蛋白质的功能特性。b、过度加热：有复原糖存在下，引起褐变与氨基酸的损失，产生不良风味。造成构成蛋白质的氨基酸间形成新的不能被人体消化酶水解的新肽键。低温处理可导致某些蛋白质冻结变性。原因主要有以下几个方面：1由于肌肉中的水冻结成冰对肌肉组织产生膨压。2水冻结后，更有利于失去水膜保护的蛋白质与蛋白质分子间相互聚集、凝沉而变性。3Ca2、Mg2与脂肪对蛋白质的低温变性有促进作用。 应用： 磷酸盐、糖、甘油等能减少蛋白质冻结变性率。 由于蛋白质脱去保护性水化膜，蛋白质分子互相靠近，由于分子间的相互作用而导致蛋白质变性。 由振动、捏合、打擦产生的机械运动会破坏蛋白质分子的结构，从而使蛋白质变性。 运用：面团的揉制 在水和空气、水和非水溶液或固相等界面吸附的蛋白质分子，由于受到不平衡力的作用，会发生变性。 运用：蛋清糊菜肴的制作二蛋白质变性的化学因素 大多数在特定的pH值X围内是稳定的，但在极端pH条件下，蛋白质分子内部的可离解基团受强烈的静电排斥作用而使分子伸展、变性。 应用：酸奶饮料和奶酪的生产，松花蛋的制作在蛋白质溶液中，有机溶剂能够夺取蛋白质颗粒上的水膜；同时，有机溶剂能够降低溶液的介电常数，加强了同一个或相邻蛋白质分子中相反电荷之间的吸引力，使蛋白质分子趋于凝聚、沉淀。 应用：“醉蟹、“酒醉泥螺、“平湖糟蛋 的制作3.重金属盐作用 过渡金属如Pb、Hg、Cr、Ag等能与蛋白质的羧基相互作用，生成不溶性沉淀物。Cu、Fe、Hg、Ag等还易与蛋白质分子中的-SH形成稳定的化合物，而降低蛋白质的稳定性。应用：牛奶、生鸡蛋清等解毒二、两性性质和等电点蛋白质是两性电解质，在不同pH溶液中呈阳离子、阴离子或两性离子。蛋白质的等电点 PI ：当蛋白质颗粒为两性离子时，即所带净电荷为0时的pH。在pHpI时，分子净电荷为零； 在pHpI时，酸式离解强于碱式离解，分子带上负电； 在pHpI时，碱式离解强于酸式离解，分子带上正电。两性性质和等电点的应用由于溶液的pH值改变对蛋白质分子的带电状况有直接影响，从而对蛋白质的变性、胶体性等有直接影响。 在等电点时，蛋白质净电荷为零，对水的吸引力小；而且因分子内各局部之间电斥力最弱，分子能更趋紧凑，与水的接触面小，所以水化作用弱，因此溶解度、溶胀能力、粘度都降到最低点。在等电点时，蛋白质可能会沉淀下来，这叫等电沉淀。 例如，牛奶中加酸立刻会看到絮状沉淀。三、吸水性和持水性一蛋白质的吸水性1.吸水理论 由于蛋白质分子外表分布着各种不同的亲水基，如氨基、