第三章 酶一、写出下列符号的中文名称（每个1分，共10分）1. ATCase 2. LDH 3. FH4 4. U 5. Kcat 6. TPP 7. FMN 8.FAD 9.NAD 10. NADP 二、名词解释（每个1分，共10分）1寡聚酶； 2单纯酶； 3结合酶(全酶)； 4辅酶 5辅基； 6. 酶的活性中心； 7. 单体酶； 8. 多酶复合体 9. 别构酶； 10.核酶三选择题(将正确答案的序号填入相应的括号内) （每个1分，共10分）1酶促反应中决定酶催化专一性的部分是 ( )A酶蛋白 B底物 C辅酶或辅基 D催化基团2酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是： ( )A形变底物与酶产生不可逆结合 B酶与未形变底物形成复合物 C酶的活性部位为底物所饱和 D过多底物与酶发生不利于催化反应的结合32米氏常数Km是一个用来度量 ( )A酶和底物亲和力大小的常数 B酶促反应速度大小的常数 C酶被底物饱和程度的常数 D酶的稳定性的常数4已知某酶的Km值为005molL-1，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80时底物的浓度应为 （ ）A02molL-1 B04molL-1 C01molL-1 D005molL-15下列关于酶活性中心的叙述正确的是 （ ）A所有酶的活性中心都含有辅酶 B所有酶都有活性中心 C酶的活性中心都含有金属离子 D所有抑制剂都作用于酶活性中心。6某酶今有4种底物(S)，其Km值如下，该酶的最适底物为 （ ）AS1：Km510-5 molL-1 BS2：Km110-5 molL-1 CS3：Km1010-5 molL-1 DS4：Km0110-5 molL-17下列关于酶特性的叙述哪个是错误的？ ( )A催化效率高 B专一性强 C作用条件温和 D都有辅因子参与催化反应8酶具有高度催化能力的原因是 ( )A酶能降低反应的活化能 B酶能催化热力学上不能进行的反应 C酶能改变化学反应的平衡点 D酶能提高反应物分子的活化能9酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是： （ ）AVmax不变，Km增大 BVmax不变，Km减小 CVmax增大，Km不变 DVmax减小，Km不变10丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，按抑制类型应属于 （ ）A反馈抑制 B非竞争性抑制 C竞争性抑制 D底物抑制四是非题（在题后括号内打或）（每个1分，共10分）1米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。 （ ）2同工酶就是一种酶同时具有几种功能。 （ ）3必须基团是指酶的活性中心以外，对维持酶的空间构象必需的基团。 （ ）4一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应该是最小。 （ ）5一般来说酶是具有催化作用的蛋白质，相应地蛋白质都是酶。 （ ）6酶反应的专一性和高效性取决于酶蛋白本身。 （ ）7酶活性中心是酶分子的一小部分。 （ ）8酶的最适pH值和最适温度都是酶的一个特征性常数。 （ ）9竞争性抑制剂在结构上与酶的底物相类似。 （ ）10酶原激活的实质是酶活性部位形成和暴露的过程。 （ ）五问答与计算（每个5分，共25分）1. 试述影响酶高效催化的因素（5分）2何谓酶的活力和比活力?有淀粉酶制剂1克，用水溶解成1000ml，从中取出1ml测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解025克淀粉，计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。（5分）3试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。（5分）4什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的95时，所需求的底物浓度（用Km表示）？（5分）5简述别构酶的特点（5分）六、论述题 （35分）1. 举例说明酶的别构效应。（15分）2. 影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示它们的影响,并说明为什么会产生这些影响？（20分）参考答案与评分标准一、写出下列符号的中文名称（每个1分，共10分）1. ATCase 天冬氨酸转氨甲酰酶 2. LDH 乳酸脱氢酶 3. FH4 四氢叶酸 4. U 酶的活力单位 5. Kcat 酶的催化常数 6. TPP 焦磷酸硫胺素 7. FMN 黄素单核苷酸 8. FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸 9. NAD 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 10. NADP 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸二、名词解释（每个1分，共10分）1寡聚酶: 由几个甚至几十个相同或不同亚基组成的酶。2单纯酶: 仅由蛋白质组成而不含其它非蛋白质成分的酶。3结合酶(全酶): 由酶蛋白和辅助因子(包括金属离子和小分子有机化合物)结合后所形成的复合物。或 全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子4辅酶:与酶蛋白分子结合比较松弛,可以用透析法除去的小分子有机物。5辅基: 与酶蛋白分子结合比较紧密,不能用透析法除去的小分子有机物。6. 酶的活性中心：酶分子中直接和底物结合，并与酶催化作用直接有关的部位。7. 单体酶：只有一条多肽链的酶。8. 多酶复合体：由几种酶靠非共价键嵌合而成的复合物。 9. 别构酶：含有两个或两个以上的亚基，在酶分子中除有和底物结合的部位外，还有和调节物或效应物结合的调节部位，当底物或效应物和酶分子上相应的部位结合后，会引起酶分子构象发生改变而导致酶活性的改变。10.核酶：具有催化活性的RNA。三选择题1. A 2. C 3. .A 4. A 5. B 6. D 7. D 8. A 9. .D 10. C 四是非题1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 五问答与计算（每个6分，共30分）1. 试述影响酶高效催化的因素（5分）影响酶高效催化的因素：1） 酶和底物的邻近与定向效应；（1分）2） “张力”与“变形”；（1分）3） 共价催化；（1分）4） 酸硷催化；（1分）5）酶活中心的低介电环境。（1分）2何谓酶的活力和比活力?有淀粉酶制剂1克，用水溶解成1000ml，从中取出1ml测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解025克淀粉，计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。（5分）酶活力是指酶催化一定化学反应的能力。（1分）比活力是指每单位质量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力。（1分）根据淀粉酶活力的定义: 1U = 1 g 淀粉 / h每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数 = 0.251000/(5/60) =3000（U）（3分）3试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。（5分）共同点：抑制剂与酶通过非共价方式结合，与酶形成中间物（EI和ESI）不能分解成产物P。（1分）不同点：（1）竞争性抑制 抑制剂结构与底物类似，抑制剂与底物竞争活性中心，从而阻止底物与酶的结合。可通过提高底物浓度减弱这种抑制。（1分）竞争性抑制剂使Km增大，Vm不变。（1分）（2）非竞争性抑制 抑制剂结构与底物无共同之处，抑制剂与酶活性中心以外的基团相结合来抑制酶促反应，两者没有竞争。酶可以同时与底物和抑制剂结合，但形成的中间物ESI不能分解成产物，因此酶活降低。不能通过提高底物浓度减弱这种抑制。（1分）非竞争性抑制使Km不变，Vm变小。（1分）4什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的95时，所需求的底物浓度（用Km表示）？（5分）米氏方程就是表示在酶促反应中 底物浓度与反应速率的关系式 V= Vmax. S/(Km+S)；其中V是反应速率；Km即米氏常数；Vmax是酶反应最大速率S是底物浓度；（2分）Km是反应速率达到最大反应速率的一半时底物的浓度，单位为摩尔/升(mol/L)。Km是酶在一定条件下的特征物理常数，表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，Km愈大，E对S的亲合力愈小。（2分）95%Vmax=Vmax.sKm+s移项解出s=19Km（1分）5简述别构酶的特点（5分）别构酶的特点:1）.均为寡聚酶,含有两个或两个以上亚基, 分子具有活性部位和调节部位(变构部位), 两种部位处于不同亚基或同一亚基的不同部位。（1分）2）.具有别构效应(当底物或效应物与酶分子上的相应部位结合后, 引起酶构象发生变化从而影响酶的催化活性)。（1分） 3）.别构酶促反应底物浓度和反应速度的关系不符合米氏方程，呈S型曲线。（1分）4）.常是系列反应酶系统的第一个酶, 或处于子代谢分支点上的酶。（1分）5）.一般分子量较大，结构更为复杂，往往表现出鱼一般酶不同的性质。（1分）六、论述题 （30分）1. 举例说明酶的别构效应。（15分）当底物或效应物和酶分子上相应的部位结合后，会引起酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性,这种效应叫做别构效应。（3分）的兼有同促和异促效应。它包含有个三聚体组成的催化亚基和个二聚体组成的调节亚基，每个催化亚基有个与底物天冬氨酸(sp)结合的部位(每一条多肽链上一个)，每个调节亚基有个与别构调节剂（、）结合的部位(每一条多肽链上一个)。（3分）反应体系