学习必备欢迎下载两性离子： 指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH 值，用符号pI 表示，是氨基酸的特征常数。中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1 + pK2 ) 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1 + pKR )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2 + pKR ) 必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。谷胱甘肽(GSH) ：Cys 残基上的 -SH 是 GSH的活性基团。GSH 广泛分布于生物体内，是某些氧化还原酶的辅酶。此外，可以用作巯基酶的保护剂。构型： 指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。构象： 指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。组成蛋白质的氨基酸都为 -氨基酸（除Pro 外），都为L 型（除 Gly 外），除 Gly 之外，其余氨基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在280nm 的光波长处有最大光吸收蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况，包括肽链的数目，肽链中氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置；狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构，即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中蛋白质的二级结构：指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括 -螺旋、 -折叠、 -转角、无规则卷曲等二级结构。 - 螺旋 :蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。 螺距为 0.54nm ， 每一圈含有3.6 个氨基酸残基， 每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm ， 旋转 100 。 -折叠 : 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列（由N 到 C 方向）或者是反平行排列。结构域： 指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构（二级结构、超二级结构和结构域）的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。维持二级结构作用力：氢键； 维持三级结构：二硫键、疏水作用、氢键、离子键、范德华力；维持四级结构：疏水作用（最主要）、氢键、离子键、范德华力、配位键超二级结构： 指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨） ， 使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。盐溶： 在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变。蛋白质变性后的表现：生物活性丧失（酶）；溶解度降低；粘度增大；扩散系数变小（蛋清）；基团位置改变；对蛋白酶敏感性增大。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页，共 8 页学习必备欢迎下载蛋白质的复性：蛋白质的变性作用若不过于剧烈，高级结构松散了的变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性。蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。在酸性条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成紫色化合物（Pro的茚三酮反应呈黄色）。层析：按照在移动相 （可以是气体或液体）和固定相 （可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。单核苷酸： 核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3 -OH 及 5 -OH 形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。P的含量在核酸中相对恒定，DNA 中 9.9% ，RNA 中为 9.4% 。用于测定核酸的含量定磷法。N-C 糖苷键：戊糖第 1 位碳原子上的羟基与嘌呤的第9 位氮原子或与嘧啶的第1 位氮原子形成的型 N-C 糖苷键。磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。不对称比率：同一种生物的所有体细胞DNA 的碱基组成相同，与年龄、健康状况、外界环境无关，可作为该物种的特征，用不对称比率(A+T)/(G+C) 来衡量。不同生物的碱基组成由很大的差异，所有生物DNA 分子中 A=T ，G=C。碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能是G 和 C、A 和 T，G 与 C 配对，形成3 个氢键、 A 与 T 配对，形成2 个氢键，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。DNA 分子一级结构：DNA 分子上核苷酸（碱基）的排列顺序，四种脱氧核苷酸通过3,5- 磷酸二酯键连接起来的多核苷酸链。DNA 分子具有方向性，分别为5端和 3端。天然DNA 中， 5端为磷酸， 3端为游离羟基。DNA 的二级结构 ：指 DNA 的双螺旋结构。双螺旋结构是DNA 的两条链围着同一中心轴旋绕而成的空间结构。反向平行的双链沿中心轴盘绕成右手螺旋。DNA 的双螺旋模型是由Watson 和 Crick 两位科学家于1953 年提出的。DNA 的三级结构 :双螺旋进一步扭曲形成的更高层次的空间结构主要指超螺旋结构.正超螺旋 (紧缠 ),负超螺旋 (松缠). 维持双螺旋结构稳定性的力：互补碱基之间的氢键；碱基堆集力；离子键。双螺旋直径为2nm ，每对脱氧核苷酸残基沿纵轴旋转36，上升 0.34nm，每 10 个碱基对形成一个螺旋，螺距3.4nm。反密码子： 在 tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。核酸的变性、 复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构发生改变，双链 DNA脱解为单链，从而引起理化性质的改变及生物活性的降低或丧失。在适当条件下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。退火： 热变性的DNA 在缓慢冷却的条件下的复性过程。增色效应： 当 DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加。变性 DNA 双螺旋解体，藏于螺旋内部的碱基暴露出来。增色效应常用来衡量DNA 变性的程度。减色效应： 当变性的 DNA 经复性以重新形成双螺旋结构时，其溶液在260nm 处的光密度减小。减色效应常可用来衡量DNA 复性的程度。熔解温度（ Tm 值）： 指 DNA 的变性达到50% ，即增色效应达到一半时的温度。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页，共 8 页学习必备欢迎下载影响 Tm 值的因素： DNA 分子中 GC 碱基对含量高，则Tm 值大。DNA ：白色纤维状固体；微溶于水、不溶于乙醇、乙醚和氯仿等一般的有机溶剂；溶液粘度大；核蛋白体DNP 可溶于高浓度 (1-2mol/L)的 NaCl 溶液。 RNA ：白色粉末状固体；溶液粘度小；RNA 核蛋白体 (RNP)易溶于 0.14mol/L的 NaCl 溶液。核酸变性或降解后，粘度降低。RNA 的二级结构常常形成局部的双螺旋。如RNA 的茎环结构。tRNA5 端都为 pG- ,3 端都为 CCA，用以接受氨基酸。 tRNA 的二级结构 (三叶草结构 )，tRNA 的 三级结构 （倒 L 型）。四环： 二氢尿嘧啶环（D 环）；反密码环；额外环；TyC 环。四臂： 二氢尿嘧啶臂；反密码臂；氨基酸臂；TyC 臂。原核生物和真核生物的mRNA在结构上有所不同：1)原核生物的mRNA 是多顺反子的， 真核生物的mRNA 是单顺反子的； 2)原核 mRNA 5 端无帽子结构， 真核 mRNA 5 端有一段帽子结构（m7GpppNmpNmp-）；3)原核 mRNA 3 端无 PolyA，真核 mRNA 3 端有 PolyA。分子杂交： 不同来源的DNA 分子放在一起热变性，然后慢慢冷却，让其复性。这些异源DNA（RNA)之间有互补的序列或部分互补的序列，则复性时会形成“ 杂交分子 ” 。嘌呤和嘧啶具有共轭双键，能强烈吸收紫外光。在260nm 处有最大吸收峰。基因： DNA 分子上具有遗传效应的特定核苷酸序列。基因组： 生物体的全部基因或染色体。酶 :是生物体产生的、具有高度催化效率和高度特异性的生物催化剂。由酶的组成成分，酶可分为两类：单纯酶 仅由蛋白质组成；结合酶 除蛋白质外，还有非蛋白质成分，即全酶= 酶蛋白 + 辅因子 辅因子有两种：辅酶（与酶蛋白结合较松弛）、辅基（与酶蛋白结合较紧密，常常以共价键结合） 国际酶学委员会（.EC）将所有的酶按它们所催化的反应的性质分为六大类：氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂解（合）酶类；异构酶类；合成酶类( 连接酶类 )根据酶的聚合状态，分为三类：单体酶 （酶蛋白仅有一条多肽链）、寡聚酶 （酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接）、多酶复合体 （由几个酶聚合而成的复合体）酶的特征：专一性很强；催化效率极高；活性可以调控；酶不稳定；催化活性与辅因子有关。多酶体系： 由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。分子量都在几百万以上。酶催化的专一性是指酶对它所催化的反应及其底物具有的严格的选择性，酶催化的专一性原理：1958 年D.E.Koshland 提出 “ 诱导契合学说” 。酶催化的高效性，酶促反应的速度比非酶促反应通常要快107-1014倍。酶催化的高效性的机理:邻近效应和定向效应； “ 张力 ” 和“ 形变 ” ；酸碱催化；共价催化；微环境（活性中心是低介电区）酶的催化机理，通过改变反应途径来降低反应的活化能, “ 中间产物学说” 。酶活性的可调节性：酶的别构效应；共价修饰（甲基化、磷酸化等）；酶原的激活（如胃蛋白酶原、凝血酶原）；同工酶的调节 激活剂： 凡是能提高酶活性的物质，其中大部分是离子或简单的有机化合物。激酶需要Mg2+ 激活，唾液淀粉酶需要 Cl-激活。抑制剂： 能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。抑制剂以共价键不可逆地与酶相结合而抑制酶的活性，叫不可逆抑制作用。碘乙酸是巯基酶的不可逆抑制剂；有机磷化合物可使 -OH 磷酯化，所以它是活性中心有Ser 残基的酶的抑制剂。常见的有机磷农药，如敌敌畏、敌百虫。酶的必需基团：指酶分子中对于酶行使其功能所必需的基团。活性中心及调节中心的基团均属必需基团。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页，共 8 页学习必备欢迎下载调节中心： 可以与小分子的代谢物相结合，使酶分子的构象发生改变，从而影响酶的活性。这种作用叫变构效应(又叫别构效应 )，具有变构效应的酶叫变构酶，引起变构的小分子物质叫变构剂(调节物 )。正变构剂，负变构剂。变构酶（别构酶）：代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。变构酶的特点：都是寡聚酶；除活性中心，还有调节中心；变构酶的v-S 的关系不符合米氏方程，所以其曲线不是双曲线型；常常是系列反应中的第一个酶，或是代谢途径的分支酶。同工酶： 是指能够催化同一种化学反应，但其酶本身的分子结构组成、来源不同的一组酶。诱导酶： 是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。酶原： 酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。酶活力： 指酶催化一定化学反应的能力，通常用最适条件下酶所催化的化学反应速度来衡量。酶的定量并非对其蛋白质进行定量，而是对它的催化能力，也即酶促反应的速度酶的比活力： 指每毫克蛋白所含的酶活力单位数。比活力酶活力单位数（U）/蛋白质量（ mg ）。比活力是酶制剂纯度的常用指标比活力越大，表示酶越纯。国际单位 (IU) ：在最适条件下，酶每分钟催化1umol 底物转化速度所代表的酶活力。Kat ：在最适条件下，酶每秒钟催化 1mol 底物转化速度所代表的酶活力。1 Kat = 60 106 IU 活性中心： 酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。由一些氨基酸残基的侧链基团组成，分为结合部位和催化部位两部分。对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。米氏方程： V=Vmax S/ （Km+S ）。米氏方程推导的三个假设：（1)推导的 v 为反应初速度；(2) 反应体系处于稳态；(3)SE 以产物浓度对反应时间作图，可得到酶促反应速度曲线。正确的酶促反应速度应该是在反应初期短时间内的反应速度，即反应初速度。米氏常数（ Km 值） ：是酶的特征常数，表示酶与底物的亲和力（Km 值越大，亲和力越小），Km 的值是当酶促反应速度为最大反应速度的一半时的底物浓度。Km 的单位为浓度单位。最适 PH、最适温度不是酶的特征常数。可逆抑制作用：酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析或超滤等方法除去抑制剂后酶的活性可以恢复。可逆抑制作用可分为三种类型：竞争性抑制作用：Km =Km(1+I/Ki)，Vmax 不变， Km 增大。可通过增加底物浓度削弱或解除这种抑制作用。非竞争性抑制作用：Vm Vm /( 1+I/Ki )，Vmax 变小， Km 不变。反竞争性抑制作用：Km =Km(1+I/Ki)；Vmax Vm /( 1+I/Ki )，Vmax 变小， Km 增大。生物氧化： 指生物体内有机物质在细胞中被氧化分解，产生H2O 和 CO2，同时释放出能量的过程。呼吸链（电子传递链）：在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢和电子经过一系列的传递体的传递，最终交给分子氧生成水，这一电子传递体系称为呼吸链。由 NADH 开始的呼吸链 NADH呼吸链 ；由 FADH2开始的呼吸链 FADH2呼吸链 。电子总是从较低的氧化还原电位向高电位流动。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页，共 8 页学习必备欢迎下载复合物 I ：NADH-CoQ 还原酶（ FMN Fe-S）复合物 II ：琥珀酸 -CoQ 还原酶（ FADFe-S）复 合物 III：细胞色素还原酶（ Cytb Fe-S Cytc1）复合物 IV ：细胞色素氧化酶（Cytaa3 ）真核生物电子传递的部位：线粒体；原核生物电子传递的部位：细胞膜。NAD+ ：与酶蛋白可逆结合而往返于线粒体基质与内膜之间（但不能透过内膜）。NAD+ 是双电子传递体(每次传递2 个电子 )，即氢传递体。黄素蛋白（ FP）： 是指以 FAD 或 FMN 为辅基的酶。 FP分布在线粒体的内膜上。FP在呼吸链中作为双电子传递体。铁硫蛋白 (Fe-S) ：铁硫中心只有1 个 Fe 起氧化还原反应，在氧化型（Fe3+ ）和还原型（ Fe2+ ）之间转变。单电子传递体。辅酶 Q (CoQ) ： 辅酶 Q 是呼吸链中唯一的非蛋白质组分,是双电子传递体。细胞色素(Cyt) ：单电子传递体。电子传递抑制剂：鱼藤酮（阻断从NADH 向 CoQ 的传递）抗霉素A（阻断 CoQ 向复合物III 的电子传递）氰化物、叠氮化物、 CO、H2S（阻断复合物IV 向 O2的传递）磷氧比（ P/O ）： 在生物氧化过程中，每消耗1 个氧原子所产生的ATP 的分子数。NADH 经呼吸链完全氧化时，磷氧比值是2.5 ，FADH2经呼吸链完全氧化时，磷氧比值是1.5 。氧化磷酸化 ：NADH 或 FADH2将电子传递给O2 的过程与ADP 的磷酸化相偶联，使电子传递过程中释放出的能量用于 ATP 的生成。氧化磷酸化需要氧气作为最终的电子受体，它是需氧生物合成ATP 的主要途径。底物水平磷酸化：代谢物通过氧化形成的高能磷酸化合物直接将磷酸基团转移给ADP，使之磷酸化生成ATP。光合磷酸化：由光驱动的电子传递过程与ADP 的磷酸化相偶联，使电子传递过程中释放出能量用于ATP 的生成。能荷： 能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态。能荷 =ATP+0.5ADP/ATP+ADP+AMP。高能荷时， ATP 生成过程被抑制，而ATP 的利用过程被激发；低能荷时，其效应相反。化学渗透理论：呼吸链在传递电子的同时将质子从线粒体的基质侧泵到线粒体的膜间隙，当膜间隙存在足够的质子形成电化学梯度的时候质子顺梯度流回基质并为ATP 合成酶酶催化ADP 和 Pi 生成 ATP 提供能量。氧化磷酸化的抑制剂：ATP 合酶的抑制剂（寡霉素）；解偶联剂（2,4- 二硝基苯酚 (DNP) ）；离子载体抑制剂（缬氨霉素）磷酸甘油穿梭系统（肌细胞），这种方式不通过复合物，P/O 为 1.5； 苹果酸穿梭系统（肝细胞），这种方式要通过复合物，P/O 为 2.5 。解偶联剂： 一种使电子传递与ADP 磷酸化之间的紧密偶联关系解除的化合物。如2,4 二硝基苯酚。高能化合物：在标准条件下水解时，自由能大幅度减少的化合物。一般是指水解释放的能量能驱动ADP 磷酸化合成 ATP 的化合物。糖异生： 非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。发酵： 厌氧有机体把糖酵解生成NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。变构调节： 变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节。糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页，共 8 页学习必备欢迎下载脂肪酸的 -氧化： -氧化作用是以具有3-18 碳原子的游离脂肪酸作为底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催化作用，由碳原子开始氧化，氧化产物是D- -羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。脂肪酸的 - 氧化： 脂肪酸的 -氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳原子和碳原子之间断裂，碳原子氧化成羧基生成含2 个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2 个碳原子的脂肪酸。脂肪酸 -氧化： -氧化是 C5、C6、C10、C12 脂肪酸在远离羧基的烷基末端碳原子被氧化成羟基，再进一步氧化而成为羧基，生成, -二羧酸的过程。乙醛酸循环： 一种被修改的柠檬酸循环，在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变，以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源。某些植物和微生物体内有此循环，他需要二分子乙酰辅酶A 的参与；并导致一分子琥珀酸的合成。柠檬酸穿梭：就是线粒体内的乙酰CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下，需消耗ATP 将柠檬酸裂解回草酰乙酸和，后者就可用于脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸，丙酮酸经内膜载体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸，这样就可又一次参与转运乙酰CoA 的循环。乙酰 CoA 羧化酶系： 大肠杆菌乙酰CoA 羧化酶含生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白（BCCP）和转羧基酶三种组份，它们共同作用催化乙酰CoA 的羧化反应，生成丙二酸单酰-CoA。脂肪酸合酶系统：脂肪酸合酶系统包括酰基载体蛋白（ACP）和 6 种酶，它们分别是：乙酰转酰酶；丙二酸单酰转酰酶； -酮脂酰 ACP 合成酶； -酮脂酰 ACP 还原酶； -羟；脂酰ACP 脱水酶；烯脂酰ACP 还原酶。肉毒碱穿梭：脂酰 CoA 通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。酰基载体蛋白（ACP ）： 通过硫酯键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。转氨作用： 在转氨酶作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到 -酮酸上，形成另一种氨基酸。生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、 -酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A 和乙酰乙酰辅酶A 的氨基酸称为生酮氨基酸。核酸内切酶 : 核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。核酸外切酶 :从核酸链的一端逐个水解核苷酸的酶。限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。一碳单位： 仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3- 、亚甲基（ CH2= ）、次甲基（ CH ）、甲酰基（ O=CH-) 、亚氨甲基（ HN=CH- ）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。半保留复制： 双链 DNA 的复制方式， 其中亲代链分离，每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。逆转录： Temin 和 Baltimore 各自发现在RNA 肿瘤病毒中含有RNA 指导的 DNA 聚合酶，才证明发生逆向转录，即以 RNA 为模板合成DNA。冈崎片段： 一组短的 DNA 片段，是在DNA 复制的起始阶段产生的，随后又被连接酶连接形成较长的片段。在大肠杆菌生长期间，将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中，就可证明冈崎片段的存在。冈崎片段的发现为DNA 复制的科恩伯格机理提供了依据。复制叉： 复制 DNA 分子的 Y 形区域 ,在此区域发生链的分离及新链的合成。前导链： DNA 的双股链是反向平行的，一条链是53方向，另一条是3 5方向，上述的起点处合成的领头链，沿着亲代 DNA 单链的 35方向（亦即新合成的DNA 沿 53方向）不断延长,前导链是连续的。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页，共 8 页学习必备欢迎下载随后链： 已知的 DNA 聚合酶不能催化DNA 链朝 35方向延长，在两条亲代链起点的3 端一侧的DNA 链复制是不连续的，而分为多个片段，每段是朝53方向进行。核心酶： 大肠杆菌的RNA 聚合酶全酶由5 个亚基组成（ 22 ， ），没有 基的酶叫核心酶。核心酶只能使已开始合成的 RNA 链延长，但不具有起始合成RNA 的能力，必须加入基才表现出全部聚合酶的活性。RNA 聚合酶 :以一条 DNA 链或 RNA 为模板催化由核苷-5 -三磷酸合成RNA 的酶。启动子： 在 DNA 分子中， RNA 聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。诱导酶： 由于诱导物的存在，使原来关闭的基因开放，从而引起某些酶的合成数量明显增加。标兵酶： 在多酶促系列反应中，受控制的部位通常是系列反应开头的酶，一般是变构酶。操纵子： 在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子 （P）操纵基因 （O） 和在功能上相关的几个结构基因。衰减子： 位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位，前导区转录的前导RNA 通过构象变化终止或减弱转录。阻遏物： 由调节基因产生的一种变构蛋白，当它与操纵基因结合时，能够抑制转录的进行。辅阻遏物： 能够与失活的阻碣蛋白结合，并恢复阻遏蛋白与操纵基因结合能力的物质。辅阻遏物一般是酶反应的产物。降解物基因活化蛋白：由调节基因产生的一种cAMP 受体蛋白， 当它与 cAMP 结合时被激活， 并结合到启动子上促进转录进行。是一种正调节作用。腺苷酸环化酶：催化 ATP 焦磷酸裂解产生环腺苷酸（cAMP）的酶。共价修饰： 某种小分子基团可以共价结合到被修饰酶的特定氨基酸残基上，引起酶分子构象变化，从而调节代谢的方向和速度。级联系统： 在连锁代谢反应中一个酶被激活后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信号的逐级放大，这样的连锁代谢反应系统称为级联系统。反馈抑制： 在代谢反应中，反应产物对反应过程中起作用的酶产生的抑制作用。前馈激活： 在反应序列中，前身物质对后面的酶起激活作用，使反应向前进行。聚合酶链式反应（PCR）： 扩增样品中的DNA 量和富集众多DNA 分子中的一个特定的DNA 序列的一种技术。在该反应中， 使用与目的DNA 序列互补的寡核苷酸作为引物，进行多轮的DNA 合成。 其中包括DNA 变性、 引物退火和在 Taq DNA 聚合酶催化下的DNA 合成。半保留复制：DNA 复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。移码突变： 一种突变，其结果为导致核酸的核苷酸顺序之间的正常关系发生改变。移码突变是由删去或插入一个核苷酸的点突变构成的，突变点以前的密码子并不改变，并将决定正确的氨基酸顺序,但突变点以后的所有密码子都将改变 ,且将决定错误的氨基酸顺序。信号肽 : 信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA 在翻译时首先合成的是N 末端带有疏水氨基酸残基的信号肽，它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔，随即被位于腔表面的信号肽酶水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。翻译结束后，核糖体亚基解聚、孔道消失，内质网膜又恢复原先的脂双层结构。同义密码子：为同一种氨基酸编码几个密码子之一，例如密码子UUU 和 UUC 都编码苯丙氨酸。开放读码框：DNA 或 RNA 序列中一段不含终止密码子的连续的非重叠核苷酸密码。信号肽： 常指新合成多肽链中用于指导蛋白质夸膜转移（定位）的N-末端氨基酸序列（有时不一定在N 端）。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 7 页，共 8 页学习必备欢迎下载RNA 剪接：从 DNA 模板链转录出的最初转录产物中除去内含子，并将外显子连接起来形成一个连续的RNA 分子的过程。翻译：在蛋白质合成期间， 将存在于 mRNA 上代表一个多肽的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程。遗传密码： 核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。；连续的3 个核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64 个密码子组成的，几乎为所有生物通用。基因（顺反子） :泛指被转录的一个DNA 片段。在某些情况下， 基因常用来指编码一个功能蛋白或DNA 分子的 DNA片段。SD 序列： mRNA 中用于结合原核生物核糖体的序列。顺式作用元件：真核生物 DNA 的转录启动子和增强子等序列，合称顺式作用元件。反式作用因子：调控转录的各种蛋白质因子总称反式作用因子。直接修复： 是通过一种可连续扫描DNA，识别出损伤部位的蛋白质，将损伤部位直接修复的方法。该修复方法不用切断 DNA 或切除碱基。切除修复： 通过切除 -修复内切酶使DNA 损伤消除的修复方法。一般是切除损伤区，然后在DNA 聚合酶的作用下，以露出的单链为模板合成新的互补链，最后用连接酶将缺口连接起来。错配修复： 在含有错配碱基的DNA 分子中，使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是：识别出正确的链，切除掉不正确链的部分，然后通过DNA 聚合酶和DNA 连接酶的作用，合成正确配对的双链DNA。中心法则： 描述从一个基因到相应蛋白质的信息流的途径。遗传信息贮存在DNA 中， DNA 被复制传给子代细胞，信息被拷贝或由DNA 转录成 mRNA， 然后 mRNA 翻译成多肽或蛋白质。 不过，由于逆转录酶的反应，也可以以 mRNA为模板合成DNA。转录： 在由 RNA 聚合酶和辅助因子组成的转录复合物的催化下，从双链 DNA 分子中拷贝生物信息生成一条RNA 链的过程。模板链： 可作为模板转录为RNA 的那条链，该链与转录的RNA 碱基互补（ A-U，G-C）。在转录过程中,RNA 聚合酶与模板链结合，并沿着模板链的3 5 方向移动，按照5 3 方向催化RNA 的合成。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - 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