第二章 酶定义： 酶是什么？天然酶-生物体产生的具生物催化作用的有机大分子。绝大多数为蛋白质。 一 酶的催化特性高效性专一性条件温和（易失活）受到调控 酶的化学组成（结构） （蛋白质型酶类） 结合基团结合基团 接触残基接触残基 活性部位活性部位 催化基团催化基团 必需必需AAAA残基残基 非接触残基非接触残基 酶蛋白酶蛋白 结构残基结构残基全酶全酶 非贡献非贡献AAAA残基残基 辅助因子（辅基或辅酶）辅助因子（辅基或辅酶） 酶的一些名词单体酶-由一条多肽链构成的蛋白质作为酶，或由一个共价单位的肽链组成的蛋白质作为酶。寡聚酶-由两个或两个以上亚基构成的酶。多酶复合体-由几种酶靠非共价键彼此聚合在一起构成的超分子。 酶的一些名词同工酶-催化相同化学反应的不同分子形式的一组酶。抗体酶-具有生物催化作用的抗体。别构酶-能通过分子构象的变化来影响催化活性的酶，是寡聚酶。酶原-酶的无催化活性的前体。 二 酶的命名和分类酶的命名原则：惯用名与系统名 惯用名-按催化反应的性质及类型或按催化的底物来命名。 系统名-按国际规则命名（查书，复杂，可不用记，其实，与有机化学命名法几乎一样） 酶的命名和分类酶的分类：据催化反应的类型分成六大类1）氧化还原酶类-催化的反应都伴有电子（质子）的得与失。即催化氧化还原反应的酶。有二类-氧化酶与脱氢酶。 氧化酶起作用时都有O2参与，脱氢酶起作用时都有H+的转移。 葡萄糖氧化酶葡萄糖+O2 CO2+H2O+能量 酶的命名和分类CH3CH2OH CH3CHO+2H+ 醇脱醇脱H H酶酶2）转移酶类-催化不同分子间某种基团的交换或转移。如转氨酶等。3）水解酶类-利用水催化分子共价键断裂的酶。（水解反应，必然有水分子参与） 蔗糖 果糖+葡萄糖 蔗糖酶蔗糖酶+H+H2 2O O 酶的命名和分类4）裂解（合）酶类-催化底物移去一个基团而形成双键（使共价键裂解）的反应或其逆反应。反应通式：AB A+B5）异构酶类-催化同分异构体相互转化的酶。 葡萄糖 果糖 异构酶异构酶6）连接酶类（合成酶）-催化与ATP分解相偶联的二分子化合成一分子的反应的酶。（必然有ATP参加）反应通式：A+B+ATP C+ADP+Pi目前，所有已发现的酶都属这些种类。酶的编号：EC2.1.1.2 可查书，知道是什么酶，起什么作用等。 酶的命名和分类 三 酶的专一性定义：酶对底物的选择性，为专一性。或：酶只催化一种或一类反应的特性，为酶的专一性。 结构专一性专一性 立体异构专一性 结构专一性：酶对底物的结构有一定的要求。如对底物的要求极其严格，只作用于一种底物（结构），叫绝对专一性。相对的，能作用的底物（结构）不只一种的，为相对专一性。相对专一性可分为键专一性和基团专一性。键专一性-酶所作用的底物只要求有某化学键。如脂酶只要求RCOOR（脂键）。基团专一性-酶所作用的底物不仅要求有某化学键，而且对键的某一端的基团也有要求。如-D-葡萄糖苷酶不但要求-糖苷键，并且要求-糖苷键的一端必须有葡萄糖残基。 酶的专一性 酶的专一性立体异构专一性：当底物具有立体异构体时，酶只能作用其中的一种，这种专一性为立体异构专一性。一般分为旋光异构专一性和几何（顺反）异构专一性。 如 L-氨基酸氧化酶，只作用于L构型的氨基酸。等等。 酶为何具有专一性？锁和钥匙学说与诱导契合学说 诱导契合学说 诱导契合学说酶与底物结合时构象的变化 诱导契合学说诱导契合-在酶与底物结合过程中，由于底物等的诱导使酶的构象发生变化，使底物与酶相互适合而结合，叫之。本质是功能蛋白在起作用时必然发生构象的变化。 酶为何具有专一性？酶具有一个活性中心，其决定了酶对底物具有严格的选择性，即专一性。1）活性中心空间的大小、形状决定了对底物有选择性。2）活性中心功能基团的空间排布决定了对底物有选择性。（结合基团、催化基团的位置）3) 活性中心功能基团的种类决定了对底物有选择性。 四 酶作用机制酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并起反应的特异性部位。其结构上起码有这些特点：1）活性中心仅占整个酶分子的一小部分，往往处于酶分子表面凹穴处，是一个典型的结构域。2）活性中心中催化基团与结合基团在立体结构中靠近且有序排列，虽然在一级结构上它们可能会离得很远。 酶作用机制酶的活性中心：3）活性中心有一定的立体构象，即有一定的几何形状、一定的大小。4）构象不是刚性的，而是“柔软”性的。当与底物接触时，构象可发生一定的变化。5）活性中心与底物分子结合时，有弱化学键的形成。由于酶是生物催化剂，其活性中心的结构特点决定了酶催化反应具有其独特的性质。 酶作用机制酶催化反应具有其独特的性质1）催化的反应类型有各种各样，这是由酶分子结构的多样性所决定的。2）起结合和催化作用主要是由功能氨基酸的R基团作为媒介，辅助因子的参与使催化反应速度更快、反应类型更多。3）酶的最适pH范围通常较小。4）过渡态形成的过程有各种方式，机理复杂但使各种类型的反应都可能发生。 酶催化机制邻近效应与定向效应：邻近效应是指由于过渡态的形成使底物间（双分子）或底物与催化基团在活性中心中靠近定位，反应的有效浓度大大增加的效应。定向效应则是由于过渡态的形成使底物在活性中心中定向排列，敏感部位与催化基团接近的效应。 二者同时发生，内容相互包含（区别似乎不大）。邻近效应与定向效应的结果使底物与酶形成弱化学键，底物处于化学力之中，极易发生变化。 酶催化机制底物形变：过渡态的形成，由于活性中心构象的变化，引起底物分子发生形变或扭曲的效应。其结果使底物极易变化（活化能大大降低）。 此过程是一个互动的过程，能量的提供由酶蛋白发生构象变化来提供。 酶催化机制酸碱催化：活性中心中的一些基团可提供质子或接受质子后与底物分子发生作用，从而诱导底物变化的效应。 酶催化机制酸碱催化 酶催化机制共价催化：活性中心中某些基团能起亲核或亲电剂作用，与底物形成不稳定的共价键，降低反应的活化能使底物发生变化的效应。 亲核催化 共价催化 亲电催化亲核催化-有未共用电子对的基团对具部分正电荷原子的攻击。亲电催化-具部分正电性的基团对带负电性原子的攻击。 酶催化机制金属离子催化：酶分子利用辅基金属离子的活泼性对底物产生作用使底物发生变化的效应。通过金属离子催化的机制较复杂，发生物质间电子转移是最常见的机理。 含金属离子的酶数量较多，在生物化学中相当重要。特别是催化氧化还原反应的酶基本上都是利用金属离子。 酶催化机制微环境作用与催化协同效应：实验证实，在疏水环境中，上述的各催化作用效果更强。所以，活性中心是一个疏水区域，这就是微（局部）环境的影响作用。在具体的一个酶催化反应中，往往是数个机制同时起作用，使催化效果更强，这就是催化协同效应。 酶催化机制酶为何具有极高的催化效率？ 酶催化机制酶为何具有极高的催化效率？ 五 酶活力及其测定酶催化一定化学反应的能力为酶的活力。酶活力的大小，以一定条件下该酶所催化的某一化学反应的速度来表示。这个速度可用一定时间内底物的减少或产物的增加的量来表示，但常用产物的增加的量来表示为好。最好以初速度来表示。 酶活力及其测定掉头发与长头发掉头发与长头发 产物增加（由零开始）产物增加（由零开始）产物增加（由零开始）产物增加（由零开始） 底物减少（由多变少）底物减少（由多变少）底物减少（由多变少）底物减少（由多变少） 酶活力及其测定酶活力单位：在特定条件下，使反应达到某一速度时所需的在特定条件下，使反应达到某一速度时所需的酶量酶量。国际单位：在国际单位：在2525下下1 1分钟内能转化分钟内能转化1 1微摩尔底物所微摩尔底物所需的酶量，为需的酶量，为1 1活力单位（国际单位活力单位（国际单位IUIU）。（数值。（数值很小）很小）新的国际单位新的国际单位-Katal-Katal（KatKat）：）：1 1秒钟内转化秒钟内转化1 1摩尔摩尔底物所需的酶量（数值大）底物所需的酶量（数值大）1Kat = 6101Kat = 6107 7IU= 6010IU= 60106 6IUIU 酶活力及其测定酶的比活力：酶质量的表达酶的比活力：酶质量的表达 单位重量酶制剂所含的酶活力单位数单位重量酶制剂所含的酶活力单位数。或。或 每每mgmg（g g）酶蛋白中所含的酶活力单位数（国际单位）酶蛋白中所含的酶活力单位数（国际单位）。如。如 IU/gIU/g，Kat/gKat/g，Kat/ml Kat/ml 等等。等等。 其实比活力就是表示活性酶的纯度，数值越大，纯度其实比活力就是表示活性酶的纯度，数值越大，纯度越好。越好。酶活力的灵活表达（特别在科研中）酶活力的灵活表达（特别在科研中） O.D.O.D.值值/ /分分,mg,mg蛋白蛋白 产物产物mgmg数数/ /分分,g,g样品样品 自定单位数自定单位数/ml/ml酶液酶液 等等。等等。相同条件就能比较相同条件就能比较。比活力与活力单位互为倒数比活力与活力单位互为倒数。 酶活力及其测定酶活力的测定方法酶活力的测定方法1 1）测定单位时间内，酶起作用使底物减少的量或使产物）测定单位时间内，酶起作用使底物减少的量或使产物增加的量。增加的量。2 2）测定一定量的酶制剂完成一定量化学反应所需要的时）测定一定量的酶制剂完成一定量化学反应所需要的时间。间。 前者常用。前者常用。具体测定方法有各种各样，据具体情况而定，但方法必须具体测定方法有各种各样，据具体情况而定，但方法必须具有科学性。具有科学性。酶的分离纯化与蛋白质的分离纯化基本一样（因为绝大多数酶是蛋白质）。 六 酶促反应动力学定义：研究环境因素如何影响反应速度，为动力学。研究环境因素与酶催化反应能力的关系，就是酶促反应动力学。简单来说，研究与酶催化能力相关的因素为酶动力学。 酶促反应动力学关于反应速度（率）关于反应速度（率） 用一定时间内底物的减少或产物的增加的量来表示，用一定时间内底物的减少或产物的增加的量来表示，但常用产物的增加的量来表示。速度（单位时间内产但常用产物的增加的量来表示。速度（单位时间内产物增加的量）与反应物（底物）的浓度有关，在酶促物增加的量）与反应物（底物）的浓度有关，在酶促反应中，一般将速度与反应物浓度的一次方成正比的反应中，一般将速度与反应物浓度的一次方成正比的称为一级反应，速度与反应物浓度的二次方成正比的称为一级反应，速度与反应物浓度的二次方成正比的称为二级反应。称为二级反应。酶催化反应中，主要与酶的性质有关，属于什么级的反酶催化反应中，主要与酶的性质有关，属于什么级的反应，要从实验结果（反应过程的表现）来说明。应，要从实验结果（反应过程的表现）来说明。 酶促反应动力学一级反应 二级反应 如速度与底物浓度无关则为零级反应。 酶促反应动力学底物浓度与酶促反应速度的关系按照过渡态学说S+E ES P+E底物浓度低时，所有底物都能与酶活性中心结合，底物浓度与反应速度成正比，为直线关系。为一级反应。底物浓度与酶促反应速度的关系当底物浓度增高到一定程度，瞬间酶活性中心不能与底物全部结合（中心已结合满了），底物浓度与反应速度成正比，但不再是直线关系。呈混合级反应。当底物浓度增高到很大时，酶活性中心早已饱和，反应速率并不随底物浓度的增大而加大，速度保持不变。为零级反应。 酶促反应动力学 酶促反应动力学底物浓度与酶促反应速度的关系 酶促反应动力学米氏方程-底物浓度与酶促反应速度的关系。 Michaelis 和 Menten根据过渡态理论，在假设 K1 K2K1 K2E+S ES E+P 下，导出： K3K3米氏方程图-酶活力与底物浓度的关系 酶促反应动力学 酶促反应动力学在米氏方程中在米氏方程中, K, Kmm为米氏常数，且为米氏常数，且 K Kmm= = K Kmm的特性：的特性：1 1）为一定值。不同的酶具有不同的）为一定值。不同的酶具有不同的K Kmm。即使同一种即使同一种酶，催化的底物不同，其酶，催化的底物不同，其K Kmm也不同。是酶的特征也不同。是酶的特征常数，可用来鉴别酶。常数，可用来鉴别酶。 酶促反应动力学Km的特性：2 2） K Kmm可表示酶与底物的亲和力。可表示酶与底物的亲和力。 K Kmm大，亲和力小，反大，亲和力小，反之亦然。之亦然。3 3）当）当V=1/2VV=1/2Vmaxmax时，代入米氏方程得：时，代入米氏方程得： V VmaxmaxSS 1/2V1/2Vmaxmax= = S+ K S+ Kmm2V2VmaxmaxS=S=V Vmaxmax(S(S+ K+ Kmm), 2S=S+ K), 2S=S+ Kmm移项得：移项得：K Kmm=S=S。可见，可见，米氏常数为酶促反应速度达到最大速度米氏常数为酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度一半时的底物浓度。 酶促反应动力学Km的重要意义（应用）1）鉴别酶2）通过Km判断酶的专一性与天然底物 在同一酶不同底物的反应中，Km最小的为亲和力最好，为天然底物。3）若知Km，可计算某一底物浓度时其反应速度相当于最大反应速度的百分率，利于在实践中可掌握酶促反应的情况（如是否还需要加底物等）。 酶促反应动力学Km的重要意义（应用）4）由Km帮助推断某一代谢反应的方向和途经 等等。所以， Km相当重要，有必要求Km。如何求？1）双倒数作图法两边倒数：1 S+ Km S Km 1 KmV VmaxS VmaxS VmaxS Vmax VmaxS Km的求法双倒数作图法与方程式y=ax+b（直线方程）一样，此时， 1 1 1 1y= x= V V SS Km的求法命一组S，得一组V（实验室测出），计算出一组x与y，在坐标图上作图为一直线。 1当y=0时，x轴上的截矩= S Km的求法 1 1当X=0时，y=b= VmaxVmax通过直线法求Km还有其他方法，它们都基于：1）米氏方程的运用2）实验数据V与S V V如应用如应用V V与与 作图（作图（Eadie-HofsteeEadie-Hofstee作图法）等作图法）等 SS Km的求法由于米氏方程的假设对于许多酶催化反应可能并不是真实的反映，且实验室测定V和S也较难得出很准确的数据，所以，对于一些酶的Km还较难得出，或得出的数据是大约数。一般在实验室测定Km并不是那么准确。 酶的抑制作用酶的失活-即变性，由于变性而使酶活力丧失的现象。也有称“钝化”，如加热使酶钝化。凡使酶活力下降或丧失，但并不引起酶分子变性的作用为酶的抑制作用。引起酶抑制作用的物质为抑制剂。为什么会发生抑制作用？抑制剂与酶分子发生了结合，使酶的功能发生了变化。这样，酶的抑制作用就有可逆抑制和不可逆抑制作用。 酶的抑制作用不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子中的某些基团以共价键结合使酶活力丧失，抑制剂很难去掉，为不可逆抑制作用。许多杀虫剂、农药等就是酶的不可逆抑制剂。在这样的体系中，只有加大酶量至大于抑制剂，才有酶活力的表现。可逆抑制作用：抑制剂与酶分子以非共价键结合引起酶活力下降或丧失，抑制剂较容易去掉，其与酶的结合是可逆的，为可逆抑制作用。 酶的抑制作用可逆抑制与不可逆抑制作用的简单判断法(E-酶浓度） 可逆抑制可逆抑制 不可逆抑制不可逆抑制 酶的抑制作用可逆抑制作用一般可分为三种类型：竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制抑制率可用抑制前后酶活力的比值来表示。 酶的抑制作用1）竞争性抑制 酶的抑制作用竞争性抑制的特点：底物与抑制剂结构类似。底物与抑制剂竞争酶的活性中心。底物和抑制剂都能与酶的活性中心结合，这是竞争性抑制的实质。抑制剂与酶的结合物不能形成产物。增加底物的量可使抑制减弱-增加底物的竞争力。由于底物与抑制剂结构类似，一般很难将它们分开。 酶的抑制作用2）非竞争性抑制 酶的抑制作用非竞争性抑制的特点：底物与抑制剂结构一般差别大。底物、抑制剂与酶的不同部位结合。抑制剂、底物能同时与酶结合。增加底物的量不能使抑制减弱。由于底物与抑制剂差别大，可通过一定方法将它们分开，从而去除抑制剂。 酶的抑制作用3）反竞争性抑制 酶的抑制作用反竞争性抑制的特点：反竞争性抑制的发生必须是在酶与底物结合后。如果酶不与底物结合，抑制剂也不会与酶结合，即：底物与酶的结合诱导了抑制剂与酶的结合。 酶的抑制作用不同类型的抑制作用的直线表现：按有抑制剂存在时，不同类型的抑制作用下同样可导出米氏方程，由双倒数法作图求出不同抑制剂浓度下的直线。酶的抑制作用不同类型的抑制作用的直线表现 酶的抑制作用Km变大，Vman不变-竞争性抑制 酶的抑制作用Km不变，Vmax变小-非竞争性抑制 酶的抑制作用Km变小，Vmax变小-反竞争性抑制 酶的抑制作用一些重要的酶的抑制剂不可逆抑制剂：有毒物质，如有机磷、重金属、氰化物、硫化物等，都是活泼的物质，极易与酶发生共价结合。可逆抑制剂：一般要针对具体的酶来说。它是该酶的底物类似物，能与酶结合，又可与酶分离等。专一性较强。这是新药开发的一个出发点，具有很大的研究空间。 酶促反应动力学温度对酶促反应的影响酶促反应的最适温度：在一定条件下，使酶反应速度达到最大时的温度，为该酶最适温度。最适温度一般是一个范围。较低温度时，酶分子活泼度低，酶活力低。随着温度的升高，酶反应速度加快，到达最适温度。继续升温，酶反应速度下降直至酶失活。（所谓的双重性：加温可使酶活力变大或变小直至失活） 所谓“温度动力学”温度低时，能量低，蛋白分子不活泼，构象变化不敏感，活性“沉默”或较低。温度升高，多肽链运动性增加，分子活泼度正常。温度继续升高，分子中常规的非共价相互作用失常，构象扰动而失活。热使蛋白分子结构伸展，疏水基团暴露，发生蛋白质聚合。 酶促反应动力学温度对酶促反应的影响表现为： 酶促反应动力学温度对酶反应影响的双重性及其在实践中的应用举例：茶叶加工中温度的控制（绿茶、红茶、花茶的窨制等）。绿叶蔬菜的烹制。酒曲的制备。 等 酶促反应动力学酸碱度对酶促反应的影响最适pH（最适酸碱度）：在一定条件下，使酶反应速度达到最大时的pH，为该酶最适pH。最适pH一般也是一个范围。 酶促反应动力学为什么pH对酶活力会产生影响？对酶分子本身的影响。过酸或过碱会使酶蛋白构象破坏，使酶失活。虽然酶构象没被破坏，但在不适pH时，可能使酶分子结构有所变化或使活性中心发生变化，活力下降。对底物分子的作用。如影响底物的解离状态，从而影响底物与酶的结合等。即使没有影响酶分子的结构，但对酶分子中的功能基团的解离状态产生影响，使酶活力发生变化。 酶促反应动力学激活剂对酶促反应的影响激活剂-凡是能提高酶活力的物质都为酶激活剂。可能的激活机理：激活剂的结合（1）使酶活性中心的活性基团活化。（2）作为辅助成分参与组成酶活性中心等。（3）对于别构酶，通过变构效应提高酶活力。 七 酶活性的调控（节）别构调控：相当于变构效应。效应物与酶发生非共价结合，使酶分子发生构象变化从而改变酶活力的现象。别构酶都为寡聚酶（含二个亚基以上）。 酶活性的调控别构调控-亚基构象的变化，引起酶活力变化 酶活性的调控别构调控亚基变化模型现提出有二种：协同模型与序变模型。以序变模型更被现提出有二种：协同模型与序变模型。以序变模型更被人们接受。人们接受。 酶活性的调控酶原的激活：处于一定条件下，酶原在酶等催化因子作用下变成有活性的酶的过程。激活过程一般是酶活性中心形成或暴露的过程，构型发生了变化。 酶原激活举例很多蛋白酶以酶原的形式存在。体内有一些酶也以酶原的形式存在，凝血酶是最典型的一个例子。 酶活性的调控酶的可逆共价修饰一些酶由其它酶催化使肽链上某些基团发生可逆共价修饰变化等，引起酶活性发生变化的现象，为酶的可逆共价修饰作用。这些酶为共价调节酶。 酶活性的调控酶的可逆共价修饰其实，很多这类酶是先共价修饰，后别构调控。最常见的例子：ATP参与激酶的活力调控-一般来说，激酶表现活力时都需要ATP参与，同时需要Mg2+。蛋白质（酶）磷酸化是生物体中一种常发生的生化过程，与多种生理过程相关。（磷酸化机理是研究热门） 酶活性的调控这里所述的是酶分子本身的变化引起活力的变化（调控），与机体内对酶活力的调控方式或行为是指不同的概念。如反馈抑制调控等。 八 核（酸）酶与抗体酶核酶-具有生物催化功能的核酸或核酸蛋白复合物。一般作用的底物是核酸。分类： 剪切型核酶 从功能上分 剪接型核酶 核酶分类 单纯核酸 从结构上分 核酸蛋白复合物 核酶核酶的功能表现：剪切型核酶：相当于核酸内切酶，对自身或异体RNA进行切割。剪接型核酶：具有核酸内切酶和连接酶两种活性，对mRNA进行切割和拼接。能对mRNA前体进行加工。 核酶结构与功能特性：结构相对简单，只有蛋白质-RNA复合体的结构稍为复杂。功能表现也简单-切割RNA，或切割自身与拼接。 抗体酶定义：抗体酶-催化抗体。具有生物催化作用的抗体。一般特点：首先是抗体，即有高度特异性，专一性特强。这是主要的方面（作为抗体为主）。催化效率一般比起天然酶来说要低得多。 九 同工酶简介同工酶定义（已讲）：催化相同化学反应的不同分子形式的一组酶。同工酶的特性：1）催化相同化学反应的一组酶，它们在整个分子结构上不同。2）各酶的活性中心在结构上有类同之处。 同工酶同工酶的特性： 3）分子结构上的不同有二种表现：一是一级结构不同，从而使空间构象也不同，但有时构象会出现类似现象。二是一级结构相同，但具有不同的构象（构象同分异构体）。后一种现象较少。4）大多数同工酶含有二个亚基以上，且亚基在一定条件下能解聚成为单体。这些不同单体能以不同组合重新组成酶分子，使一些同工酶具种类多特点。5）同工酶在生物体中的表现既与基因密切相关，又能独立于基因自成特点，显示出表现型与遗传形的相对独立。 同工酶同工酶检测的特点：易检出，所需样品少操作简单灵敏能数量化统计反映的内容丰富等 同工酶同工酶研究在生命科学上具较大的利用价值因为其既反映遗传型又具独立性，与生命信息息息相关。正因为如此，其的研究又具复杂性，受许多因素影响，在研究中要小心、用多种方法验证，研究方法上还有很大的空间。 酶章节主要内容1.解释酶催化特性。2.酶如何分类？3.为何酶起作用时具有专一性？4.如何表述酶的活力和质量？5.什么叫酶动力学？6.底物浓度与酶促反应速度之间有何关系？7.Km是什么？有何特性和重要意义？8.双倒数作图法求Km的原理。 酶章节主要内容9. 酶的可逆抑制作用一般有几种类型？为什么？10. 不同的酶抑制作用有何特点？11. 温度如何影响酶活力？12. 为什么pH对酶活力会产生影响？13. 酶活性中心在结构上有何特点？14. 解释酸碱催化和共价催化。15. 酶为何具有极高的催化效率？ 酶章节主要内容16. 概念解释： 天然酶，酶催化特性，专一性，酶原及其激活，诱导契合，活性中心，寡聚酶，多酶复合体，同工酶，水解酶，酶活力，活力单位，酶比活，核酶，抗体酶，米氏方程，米氏常数，竞争性抑制，可逆抑制，最适温度和最适酸碱度，邻近效应，酸碱催化，共价催化，别构调控。 维生素与辅酶什么是维生素？1）人体内不能合成或合成量太少不能满足要求。2）需从食物中获得，但需要量不多。3）维持人体健康所必需的小分子有机物。 维生素与辅酶什么是辅酶（基）？酶分子中非蛋白成分，一般又是酶起作用所不能缺少的组成物质，如金属离子、有机分子等。很多维生素或是酶的辅酶，或是辅酶中的组成成分。 维生素与辅酶 维生素的发现与研究的深入 实践中发现，引起注意，从而深入研究。命名的混乱，最后以水溶性和脂溶性来划分归类。 脂溶性分类 水溶性 维生素与辅酶关于维生素的一些名词1）维生素原-一些物质在人体内会转化成维生素，这些物质称为维生素原。如类胡萝卜素为维生素A原等。2）同效维生素-化学结构相似的具同样功效的一组维生素称为同效维生素。如：维生素D、D2、D3等。（效价可有不同） 维生素与辅酶脂溶性维生素1）维生素A-VA1、VA2（P184，结构式） 为-紫罗宁衍生物，但需有视黄醇的生物活性。认为视黄醇是构成视觉细胞内感光物质的成分。所以，缺乏VA主要是得夜盲症。-胡罗卜素（主要存在于植物中）是VA原。虽然还有其它功能，但基本与酶无关。 维生素与辅酶2）维生素D-抗佝偻（病）维生素，VD2、VD3（注意：没有VD1）类固醇类物质的统称，但需有胆钙化醇（VD3，P186）同样的生物活性。功能主要是促进钙的吸收。调节钙、磷代谢。 维生素与辅酶2）VD人体内： 紫外线 胆固醇 7-脱氢胆固醇 VD3 实验：用紫外线照牛奶，结果VD3增加。维生素D应与钙同服。VD似乎与酶无关。 维生素与辅酶3）维生素E-生育酚 为苯垪二氢吡喃的衍生物，需有-生育酚同样活性的一类物质。天然的有二大类（生育酚和生育三烯酚），共8种，结构式看P186。功能主要是利于生育-缺乏时可导致生殖器官受损。还有抗氧化作用-特别是对血红细胞具有保护作用，延长红细胞的寿命。所以，保胎、养颜等都有利用VE。与酶也无关系。 维生素与辅酶4）维生素K-凝血维生素 有K1、K2、K3、K4，结构式看P187。 功能是促进凝血酶原和数种凝血因子的合成，与凝血酶原的活化相关。另外，是一些羧化酶起作用的依赖因子（有说为辅助因子）。凝血作用涉及的机理复杂，也有很大的研究空间，特别是医药产品的开发、制造。水溶性维生素1）维生素B1-硫胺素 在体内以TPP（焦磷酸硫胺素）的形式存在。结构式看P188。主要作为一些脱羧酶和酮基转移酶的辅酶。这些酶往往是糖代谢中重要的酶。所以VB1与糖代谢有关，缺乏会影响生物氧化（供能）。缺乏易得脚气病（一种由糖代谢受阻而引起的疾病）。所以VB1也称抗脚气病维生素。还有其他功能。 维生素与辅酶 维生素与辅酶2）维生素PP和烟酰胺辅酶 （是VB3吗？） 烟酸胺、烟酸都属维生素PP，分子式相对简单（P190）。在体内以烟酸胺形式存在，其是构成NAD+（辅酶, 烟酸胺腺嘌呤二核苷酸）和NADP+（辅酶，烟酸胺腺嘌呤二核苷酸磷酸）的成分。这二种辅酶是很多脱氢酶的辅酶。催化氢质子的转移，在电子传递链中具有重要的作用。 缺乏症为癞皮病（一种皮肤顽疾病，伴有代谢疾病）。色氨酸为维生素PP原。（玉米中缺色氨酸） 维生素与辅酶NAD+和NADP+（辅酶和辅酶）烟酸胺只是其一部分。催化氢质子的转移，发生了氧化还原反应（电子的得失过程）。其实，辅酶和辅酶就是氢质子（电子）的传递者。NAD+ + H+ NADHNADP+ + H+ NADPH 维生素与辅酶3）维生素B2-核黄素（结构看P189） 在体内以FMN（黄素单核苷酸）和FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）的形式存在，是一些氧化还原酶的辅基，参与生物氧化（电子传递）。是比辅酶和辅酶更强的氧化剂。缺乏症主要就是口腔炎。 4）泛酸和辅酶A泛酸只是辅酶A（CoA或CoASH）结构中的一部分（P190）。CoA在机体代谢中主要起到酰基载体作用，具有转移酰基的功能。即是催化酰化反应的酶的辅酶。带上酰基的形式是酰基-SCoA（乙酰辅酶A），这时，乙酰基是活化了的，它与辅酶A的断裂会释放大量的能量，辅酶A起到递能作用。乙酰辅酶A在代谢中是起到枢纽作用的重要物质。 维生素与辅酶 维生素与辅酶5 5）维生素）维生素B B6 6吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺统称吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺统称V V B B6 6。在体内以磷酸酯（磷在体内以磷酸酯（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）的形式存在（酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）的形式存在（P191P191），是参与），是参与氨基酸代谢氨基酸代谢多种酶的辅酶。多种酶的辅酶。6 6）维生素）维生素B B1212（氰钴胺素）。（结构看（氰钴胺素）。（结构看P194P194）以以5-5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素的形式存在，前者作为的形式存在，前者作为催化催化分子内重排分子内重排、使、使核苷酸还原为脱氧核苷酸核苷酸还原为脱氧核苷酸的酶的辅的酶的辅酶，后者是催化酶，后者是催化甲基转移甲基转移的酶的辅酶。的酶的辅酶。B B1212缺乏（一般不会缺乏）可引起恶性贫血（血红细胞合缺乏（一般不会缺乏）可引起恶性贫血（血红细胞合成受阻）。成受阻）。 维生素与辅酶7）生物素-与酶蛋白上的Lys结合成为羧基载体（辅酶）。（结构看P193）羧基一般连接在生物素1上的N上。8）叶酸和四氢叶酸叶酸也叫蝶酰谷氨酸（P194），在机体内以四氢叶酸（THF，P194）的活化形式存在。THF也称辅酶F（CoF），是一碳单位的载体。一碳单位包括甲酸、甲醇、甲醛等含一个C的单位。 维生素与辅酶 8）叶酸和四氢叶酸一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。其代谢的辅酶是四氢叶酸。一碳单位的主要生理功能是作为合成嘌呤和嘧啶核苷酸的原料，是联系氨基酸与核酸代谢的枢纽。所以，缺乏叶酸会影响DNA的合成，导致巨红细胞性贫血。 维生素与辅酶9）硫辛酸有氧化型和还原型（P195），和生物素一样，与酶蛋白上的Lys结合成为酰基载体（辅酶）。在传递酰基的同时，也传递电子。酰基主要结合在硫辛酸分子上的S原子上。含硫辛酸的酶多与其他酶一起构成多酶复合体。 维生素与辅酶10）维生素C-抗坏血酸结构看P196。性质：1）强还原剂（还原型与脱氢型）。在体内中参与氧化还原反应，从而具有许多功能。2）羟基化酶的辅酶。3）其他功能。4）未知的作用机制。前途广阔。维生素C的研究成果曾获Nobel奖。 作为辅酶的金属离子蛋白质分子利用一些金属离子的活泼性使这些金属离子成为辅基或辅酶的成分。使酶催化反应的种类变多，速度更快。另外，一些金属离子接触酶的表面能激活酶活性。所以，金属离子相当重要。 作为辅酶的金属离子金属酶类主要有1）含铁酶类2）含铜酶类3）含锌酶类其他金属或非金属如锰、硒、铝、硼等也在酶中有发现，但酶的种类不多。金属离子所起的作用主要由酶蛋白调控，机制复杂，但也离不开金属离子本身的活泼性。维生素与辅酶章节主要内容 1.水溶性和脂溶性维生素主要有哪些？2.维生素与辅酶的关系。3.概念解释： 维生素，同效维生素，全酶，辅助因子，维生素原，辅酶和辅酶，辅酶A。