参考资料参考资料生物化学与分子生物学（蓝皮）第 8 版.人民卫生出版社.查锡良 药立波.2013生物化学与分子生物学（绿皮）第 3 版.人民卫生出版社.冯作化 药立波.2015生物化学与分子生物学实验（黄皮）第 2 版.科学出版社.福建医科大学.林德馨.2013生物化学与分子生物学系诸位老师的课堂 ppt生物化学与分子生物学（练习）第 8 版.第四军医大学出版社.黄睿 宋军营.2013生物化学与分子生物学 复习提纲2013 级七年制临床医学 4 班.201510 级生化实验名词解释预估生物化学与分子生物学课后练习（白皮）绪论绪论1.生物化学：研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。2.分子生物学：研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容的学科。第一章第一章 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能3.3.蛋白质蛋白质（ProteinProtein）：由氨基酸构成的由氨基酸构成的、具有多级结构的生物大分子具有多级结构的生物大分子，是生命活动的物质基础是生命活动的物质基础。!#$%&!$()*+参考资料物化学与分物学课后练习（）绪论本质。的学科。1.物化学：研究物体内化学分与化学反应的基础命科学，从分平探讨命现象的物化学与分物学 名词解释物化学与分物学（蓝）第8版.民卫出版社.查锡良 药波.2013物化学与分物学（绿）第3版.民卫出版社.冯作化 药波.2015物化学与分物学实验（黄）第2版.科学出版社.福建医科学.林德馨.2013物化学与分物学系诸位师的课堂 ppt物化学与分物学（练习）第8版.第四军医学出版社.黄睿 宋军营.2013物化学与分物学 复习提纲2013级七年制临床医学4班.201510级化实验名词解释预估2.分物学：研究核酸、蛋质等物分的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容第章 蛋质的结构与功能3.蛋质（Protein）：由氨基酸构成的、具有多级结构的物分，是命活动的物质基础。4.4.氨基酸氨基酸（aminoamino acidacid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。5.5.等电点（等电点（isoelectricisoelectric pointpoint，pIpI）：溶液中氨基酸解离成阴阳离子的趋势及程度相等时呈电溶液中氨基酸解离成阴阳离子的趋势及程度相等时呈电中性时，该溶液的中性时，该溶液的 pHpH。6.6.肽键（肽键（peptidepeptide bondbond）：氨基酸形成肽时脱水形成的酰胺键，其化学结构式为氨基酸形成肽时脱水形成的酰胺键，其化学结构式为-NH-CO-NH-CO-。7.7.肽（肽（peptidepeptide）：由两个或两个以上的氨基酸脱水而相互结合而成的一类有机物，可组成蛋白由两个或两个以上的氨基酸脱水而相互结合而成的一类有机物，可组成蛋白质。质。8.寡肽：由 10 个以内氨基酸相连而成的肽。9.多肽：由 10 个以上氨基酸相连而成的肽。氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。10.谷胱甘肽（GSH）：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的三肽，具有还原性可保护体内蛋白质的巯基免遭氧化。11.高级结构/空间构象：蛋白质的二级、三级、四级结构的统称。12.（蛋白质的）一级结构：蛋白质分子中从 N-端至 C-端的氨基酸排列顺序。是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。二硫键的位置也属于一级结构范畴13.13.（蛋白质的蛋白质的）二级结构二级结构（secondarysecondary structurestructure）：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。14.14.肽单元（肽单元（peptidepeptide unitunit）：参与肽键的参与肽键的 6 6 个原子个原子 C C1 1,C,C0 0,O,N,H,C,O,N,H,C2 2位于同一平面构成的单元。位于同一平面构成的单元。C-=N 键有一定程度双键性能不可自由旋转15.15.-螺旋（螺旋（-helix-helix）：蛋白质二级结构中肽链右旋形成的螺旋状结构，内部存在氢键。蛋白质二级结构中肽链右旋形成的螺旋状结构，内部存在氢键。16.16.-折叠折叠（-sheet-sheet）：蛋白质二级结构中相邻肽链平行形成的锯齿状结构蛋白质二级结构中相邻肽链平行形成的锯齿状结构，肽链间存在氢键肽链间存在氢键。17.17.-转角转角/弯曲弯曲/回折（回折（-turn-turn）：蛋白质二级结构中通常由肽链内蛋白质二级结构中通常由肽链内 4 4 个氨基个氨基 8 8 酸残基组成酸残基组成的的180180回折的结构。回折的结构。18.超二级结构：在许多蛋白质分子中，可由多个具有二级结构的肽段在空间上相互接近形成一个有规则的二级结构组合。、19.19.模体（模体（motifmotif）：蛋白质中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。蛋白质中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。20.20.（蛋白质的）三级结构（蛋白质的）三级结构（tertiarytertiary structurestructure）：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。成因和稳定依靠疏水键、盐键、氢键和范德华力21.21.结构域结构域（domaindomain）：分子量大的蛋白质折叠成的多个结构紧密且稳定分子量大的蛋白质折叠成的多个结构紧密且稳定、并各行其功能的区域并各行其功能的区域。蛋白质的活性部位22.22.亚基：亚基：每条多肽链都拥有其完整的三级结构。每条多肽链都拥有其完整的三级结构。23.23.（蛋白质的）四级结构（蛋白质的）四级结构（quaternaryquaternary structurestructure）：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。基接触部位的布局和相互作用。结合主要是氢键和离子键24.同二/多聚体：二/多个结构相同的亚基组成的蛋白质。25.异二/多聚体：二/多个结构不同的亚基组成的蛋白质。26.26.“分子病分子病”（molecularmolecular diseasedisease）：蛋白质分子发生变异所导致的疾病。蛋白质分子发生变异所导致的疾病。氨基酸缺失、替代27.27.蛋白质构象病（蛋白质构象病（proteinprotein comformationalcomformational diseasesdiseases）：蛋白质折叠错误导致构象发生改变蛋白质折叠错误导致构象发生改变，影响其功能进而导致的疾病。影响其功能进而导致的疾病。28.28.蛋白质变性（蛋白质变性（proteinprotein denaturationdenaturation）：在物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破在物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏坏，从而导致理化性质的改变和生物学活性的丧失从而导致理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性称为蛋白质变性。主要发生于非共价键和二硫键29.蛋白质复性：有些变性程度较低的蛋白质除去变性因素后恢复或部分恢复其原有的功能的现象。30.蛋白质凝固：蛋白质经强酸或强碱变形后调至等电点后的絮状物（此时可溶于强酸强碱），再加热形成较坚固的硬块（不溶于强酸强碱）的过程。蛋白质变性后进一步发展的不可逆结果第二章第二章 核酸的结构与功能核酸的结构与功能31.31.核酸（核酸（nucleicnucleic acidacid）：以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子。具有复杂的结构和重以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子。具有复杂的结构和重要的生物学功能。可分为脱氧核糖核酸和核糖核酸。要的生物学功能。可分为脱氧核糖核酸和核糖核酸。32.核苷酸：是核酸的基本组成单位，可分为核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。33.33.碱基（碱基（basebase）：构成核苷酸的基本组分之一，可分为嘌呤和嘧啶。构成核苷酸的基本组分之一，可分为嘌呤和嘧啶。34.核苷/脱氧核苷：碱基与核糖/脱氧核糖反应生成的分子。含有-N-糖苷键35.3,5-磷酸二酯键：脱氧核糖/核糖核苷三磷酸（dNTP/NTP）的 C-3原子羟基与另一个脱氧核糖/核糖核苷三磷酸(dNTP/NTP)的-磷酸基团缩合形成的共价键。RNA 与 DNA 均以此形成多聚核苷酸36.核酸的一级结构：核苷酸或脱氧核苷酸自 5-端至 3-端的排列顺序，即碱基序列。37.37.碱基对（碱基对（basebase pairpair，bpbp）：双链核酸的计数单位，也指形成双链核酸的计数单位，也指形成 DNADNA、RNARNA 单体以及编码遗传信单体以及编码遗传信息的化学结构。息的化学结构。38.38.互补链（互补链（complementarycomplementary strandstrand）：建立在建立在 Watson-CrickWatson-Crick 配对原则上，配对原则上，DNADNA 的两条链称为互的两条链称为互补链。补链。39.39.核小体核小体（nucleosomenucleosome）：由由 DNADNA 和和 H H1 1、H H2 2A A，H H2 2B B，H H3 3和和 H H4 4等等 5 5 种组蛋白共同构成的染色质基本种组蛋白共同构成的染色质基本组成单位。组成单位。40.DNA 变性：在某些理化因素（温度、pH、离子强度等）作用下，DNA 双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使双螺旋结构松散，形成单链的构象，不涉及一级结构的改变。注意类比蛋白质变性41.41.增色效应增色效应（hyperchromichyperchromic effecteffect）：在在 DNADNA 解链中解链中，更多的共轭双键暴露使含有更多的共轭双键暴露使含有 DNADNA 的溶液的溶液在在 260nm260nm 处的吸光度增加的现象。处的吸光度增加的现象。42.42.解链温度解链温度/融解温度（融解温度（meltingmelting temperaturetemperature，T Tm m）：解链过程中，紫外吸光度的变化解链过程中，紫外吸光度的变化A A260260达达到最大值的一半时所对应的温度。到最大值的一半时所对应的温度。43.DNA 复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新互补配对恢复原来的双螺旋结构的现象。44.核酸酶：可以水解核酸的酶类。根据底物不同课分为 DNase 和 RNase，根据底物作用方式可分为核酸外切酶和核酸内切酶。有别于核酶第三章第三章 酶酶45.酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。46.单体酶：由单一亚基构成的酶。47.寡聚酶：多个亚基以非共价键连接组成的酶。48.多酶复合物/多酶体系：具有不同催化功能的酶彼此聚合形成的复合体。49.多功能酶/串联酶：在一条肽链上同时具有多种不同催化功能的酶。50.单纯酶：仅含有蛋白质的酶。51.缀合酶：由蛋白质部分（酶蛋白）和非蛋白质部分（辅助因子）共同组成的酶。52.酶蛋白：见上，自行转译。53 辅助因子：见上，自行转译。分为辅酶和辅基，多为小分子有机物以及金属离子。54.全酶：酶蛋白与辅助因子结合在一起的缀合酶。55.辅酶：与酶蛋白结合疏松的辅助因子，可用透析以及超滤方法除去。56.辅基：与酶蛋白结合紧密的辅助因子，不能通过透析及超滤方法除去。57.金属酶：与金属离子结合紧密的酶，金属离子不易丢失。58.金属激活酶：与金属离子可逆结合的酶，金属离子为酶活